Пероксиредоксин-4

PRDX4
Наявні структури PDB Пошук ортологів: PDBe RCSB Список кодів PDB 2PN8, 3TJB, 3TJF, 3TJG, 3TJJ, 3TJK, 3TKP, 3TKQ, 3TKR, 3TKS, 4RQX
Ідентифікатори
Символи	PRDX4, AOE37-2, AOE372, HEL-S-97n, PRX-4, peroxiredoxin 4
Зовнішні ІД	OMIM: 300927 MGI: 1859815 HomoloGene: 4672 GeneCards: PRDX4
Онтологія гена Молекулярна функція • protein homodimerization activity • peroxidase activity • thioredoxin peroxidase activity • antioxidant activity • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • peroxiredoxin activity • oxidoreductase activity Клітинна компонента • цитоплазма • гіалоплазма • smooth endoplasmic reticulum • ендоплазматичний ретикулум • мітохондрія • екзосома • клітинне ядро • міжклітинний простір • secretory granule lumen • ficolin-1-rich granule lumen • extracellular region Біологічний процес • male gonad development • 4-hydroxyproline metabolic process • extracellular matrix organization • I-kappaB phosphorylation • protein maturation by protein folding • cell redox homeostasis • reactive oxygen species metabolic process • Сперматогенез • negative regulation of male germ cell proliferation • cellular oxidant detoxification • neutrophil degranulation • GO:0001306 response to oxidative stress • hydrogen peroxide catabolic process Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
Більше даних
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	10549	53381
Ensembl	ENSG00000123131	ENSMUSG00000025289
UniProt	Q13162	O08807
RefSeq (мРНК)	NM_006406	NM_016764 NM_001313711
RefSeq (білок)	NP_006397	NP_001300640 NP_058044
Локус (UCSC)	Хр. X: 23.66 – 23.69 Mb	Хр. X: 154.11 – 154.12 Mb
PubMed search
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

PRDX4 (англ. Peroxiredoxin 4) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на X-хромосомі. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 271 амінокислот, а молекулярна маса — 30 540.

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MEALPLLAAT		TPDHGRHRRL		LLLPLLLFLL		PAGAVQGWET		EERPRTREEE
CHFYAGGQVY		PGEASRVSVA		DHSLHLSKAK		ISKPAPYWEG		TAVIDGEFKE
LKLTDYRGKY		LVFFFYPLDF		TFVCPTEIIA		FGDRLEEFRS		INTEVVACSV
DSQFTHLAWI		NTPRRQGGLG		PIRIPLLSDL		THQISKDYGV		YLEDSGHTLR
GLFIIDDKGI		LRQITLNDLP		VGRSVDETLR		LVQAFQYTDK		HGEVCPAGWK
PGSETIIPDP		AGKLKYFDKL		N

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до оксидоредуктаз, антиоксидантів, пероксидаз. Локалізований у цитоплазмі, ендоплазматичному ретикулумі.

Література

• Jin D.-Y., Chae H.Z., Rhee S.G., Jeang K.-T. (1997). Regulatory role for a novel human thioredoxin peroxidase in NF-kappaB activation. J. Biol. Chem. 272: 30952—30961. PMID 9388242 DOI:10.1074/jbc.272.49.30952
• The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
• Xu G., Shin S.B., Jaffrey S.R. (2009). Global profiling of protease cleavage sites by chemoselective labeling of protein N-termini. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 106: 19310—19315. PMID 19892738 DOI:10.1073/pnas.0908958106
• Tavender T.J., Sheppard A.M., Bulleid N.J. (2008). Peroxiredoxin IV is an endoplasmic reticulum-localized enzyme forming oligomeric complexes in human cells. Biochem. J. 411: 191—199. PMID 18052930 DOI:10.1042/BJ20071428
• Cao Z., Tavender T.J., Roszak A.W., Cogdell R.J., Bulleid N.J. (2011). Crystal structure of reduced and of oxidized peroxiredoxin IV enzyme reveals a stable oxidized decamer and a non-disulfide-bonded intermediate in the catalytic cycle. J. Biol. Chem. 286: 42257—42266. PMID 21994946 DOI:10.1074/jbc.M111.298810
• Wang X., Wang L., Wang X., Sun F., Wang C.C. (2012). Structural insights into the peroxidase activity and inactivation of human peroxiredoxin 4. Biochem. J. 441: 113—118. PMID 21916849 DOI:10.1042/BJ20110380

Див. також

• Хромосома X