Бутирілхолінестераза

BCHE
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	1P0P, 4AXB, 4B0P, 2XQG, 1XLV, 2WIK, 2WIL, 1P0Q, 1XLU, 4BDS, 2XQF, 2PM8, 2XQK, 4AQD, 4BBZ, 2WID, 2XMB, 1XLW, 2XMC, 4TPK, 2XMG, 2XMD, 3DKK, 3O9M, 2WSL, 2WIJ, 1P0I, 2WIG, 2XQJ, 3DJY, 1P0M, 4B0O, 2XQI, 2Y1K, 4XII, 2WIF, 2J4C
Ідентифікатори
Символи	BCHE, CHE1, CHE2, E1, butyrylcholinesterase, BCHED
Зовнішні ІД	OMIM: 177400 MGI: 894278 HomoloGene: 20065 GeneCards: BCHE
Пов'язані генетичні захворювання
	серцево-судинні захворювання, Pseudocholinesterase deficiency
Реагує на сполуку
	bambuterol, physostigmine, піридостигмін, ривастигмін, такрин
Онтологія гена
Молекулярна функція	• GO:0004091 carboxylic ester hydrolase activity; • amyloid-beta binding; • cholinesterase activity; • choline binding; • каталітична активність; • identical protein binding; • acetylcholinesterase activity; • enzyme binding; • hydrolase activity; • hydrolase activity, acting on ester bonds;
Клітинна компонента	• endoplasmic reticulum lumen; • blood microparticle; • мембрана; • extracellular region; • ендоплазматичний ретикулум; • nuclear envelope lumen; • міжклітинний простір;
Біологічний процес	• choline metabolic process; • response to nutrient; • neuroblast differentiation; • response to glucocorticoid; • negative regulation of synaptic transmission; • навчення; • cocaine metabolic process; • response to alkaloid; • response to folic acid; • negative regulation of cell population proliferation;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	Більше даних
Ортологи
	590
	12038
	ENSG00000114200
	ENSMUSG00000027792
	P06276
	Q03311
	NM_000055
	NM_009738
	NP_000046
	NP_033868
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

Перевірена версія цієї сторінки, затверджена 23 серпня 2021, заснована на цій версії.

BCHE (англ. Butyrylcholinesterase) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 3-ї хромосоми. ^[5] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 602 амінокислот, а молекулярна маса — 68 418^[6].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MHSKVTIICI	RFLFWFLLLC	MLIGKSHTED	DIIIATKNGK	VRGMNLTVFG
GTVTAFLGIP	YAQPPLGRLR	FKKPQSLTKW	SDIWNATKYA	NSCCQNIDQS
FPGFHGSEMW	NPNTDLSEDC	LYLNVWIPAP	KPKNATVLIW	IYGGGFQTGT
SSLHVYDGKF	LARVERVIVV	SMNYRVGALG	FLALPGNPEA	PGNMGLFDQQ
LALQWVQKNI	AAFGGNPKSV	TLFGESAGAA	SVSLHLLSPG	SHSLFTRAIL
QSGSFNAPWA	VTSLYEARNR	TLNLAKLTGC	SRENETEIIK	CLRNKDPQEI
LLNEAFVVPY	GTPLSVNFGP	TVDGDFLTDM	PDILLELGQF	KKTQILVGVN
KDEGTAFLVY	GAPGFSKDNN	SIITRKEFQE	GLKIFFPGVS	EFGKESILFH
YTDWVDDQRP	ENYREALGDV	VGDYNFICPA	LEFTKKFSEW	GNNAFFYYFE
HRSSKLPWPE	WMGVMHGYEI	EFVFGLPLER	RDNYTKAEEI	LSRSIVKRWA
NFAKYGNPNE	TQNNSTSWPV	FKSTEQKYLT	LNTESTRIMT	KLRAQQCRFW
TSFFPKVLEM	TGNIDEAEWE	WKAGFHRWNN	YMMDWKNQFN	DYTSKKESCV
GL

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до гідролаз, серинових естераз, фосфопротеїнів. Задіяний у такому біологічному процесі як поліморфізм. Білок має сайт для зв'язування з сіаловими кислотами. Секретований назовні.

Література

Prody C.A., Zevin-Sonkin D., Gnatt A., Goldberg O., Soreq H. (1987). Isolation and characterization of full-length cDNA clones coding for cholinesterase from fetal human tissues. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 84: 3555—3559. PMID 3035536 DOI:10.1073/pnas.84.11.3555
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Bunkenborg J., Pilch B.J., Podtelejnikov A.V., Wisniewski J.R. (2004). Screening for N-glycosylated proteins by liquid chromatography mass spectrometry. Proteomics. 4: 454—465. PMID 14760718 DOI:10.1002/pmic.200300556
Amitay M., Shurki A. (2009). The structure of G117H mutant of butyrylcholinesterase: nerve agents scavenger. Proteins. 77: 370—377. PMID 19452557 DOI:10.1002/prot.22442
Nicolet Y., Lockridge O., Masson P., Fontecilla-Camps J.C., Nachon F. (2003). Crystal structure of human butyrylcholinesterase and of its complexes with substrate and products. J. Biol. Chem. 278: 41141—41147. PMID 12869558 DOI:10.1074/jbc.M210241200
Nachon F., Asojo O.A., Borgstahl G.E.O., Masson P., Lockridge O. (2005). Role of water in aging of human butyrylcholinesterase inhibited by echothiophate: the crystal structure suggests two alternative mechanisms of aging. Biochemistry. 44: 1154—1162. PMID 15667209 DOI:10.1021/bi048238d

Примітки

↑ Захворювання, генетично пов'язані з BCHE переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
↑ Сполуки, які фізично взаємодіють з BCHE переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:983 (англ.) . Процитовано 30 серпня 2017.
↑ UniProt, P06276 (англ.) . Процитовано 30 серпня 2017.

Див. також

Хромосома 3

Це незавершена стаття про білки.
Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її.

Портал «Біологія» Портал «Хімія»

[1] Захворювання, генетично пов'язані з BCHE переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.

[2] Сполуки, які фізично взаємодіють з BCHE переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.

[3] Human PubMed Reference:.

[4] Mouse PubMed Reference:.

[HGNC-5] HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:983 (англ.) . Процитовано 30 серпня 2017.

[UniProt-6] UniProt, P06276 (англ.) . Процитовано 30 серпня 2017.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

Бутирілхолінестераза

Література

Примітки

Див. також

Навігаційне меню

Пошук