HNRNPUL1

HNRNPUL1
Наявні структури PDB Пошук ортологів: PDBe RCSB Список кодів PDB 1ZRJ
Ідентифікатори
Символи	HNRNPUL1, E1B-AP5, E1BAP5, HNRPUL1, heterogeneous nuclear ribonucleoprotein U like 1
Зовнішні ІД	OMIM: 605800 MGI: 2443517 HomoloGene: 31419 GeneCards: HNRNPUL1
Онтологія гена Молекулярна функція • enzyme binding • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • RNA binding Клітинна компонента • клітинне ядро • нуклеоплазма Біологічний процес • mRNA splicing, via spliceosome • response to virus • GO:0033168, GO:0036404, GO:1902360 RNA processing • GO:0009373 regulation of transcription, DNA-templated • transcription, DNA-templated Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
Більше даних
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	11100	232989
Ensembl	ENSG00000105323	ENSMUSG00000040725
UniProt	Q9BUJ2	Q8VDM6
RefSeq (мРНК)	NM_001301016 NM_007040 NM_144732 NM_144733 NM_144734 NM_001321208 NM_001321211	NM_144922 NM_178089 NM_001360789
RefSeq (білок)	NP_001287945 NP_001308137 NP_001308140 NP_008971 NP_653333	NP_659171 NP_835190 NP_001347718
Локус (UCSC)	Хр. 19: 41.26 – 41.31 Mb	Хр. 7: 25.42 – 25.45 Mb
PubMed search
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

HNRNPUL1 (англ. Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein U like 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 19-ї хромосоми. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 856 амінокислот, а молекулярна маса — 95 739.

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MDVRRLKVNE		LREELQRRGL		DTRGLKAELA		ERLQAALEAE		EPDDERELDA
DDEPGRPGHI		NEEVETEGGS		ELEGTAQPPP		PGLQPHAEPG		GYSGPDGHYA
MDNITRQNQF		YDTQVIKQEN		ESGYERRPLE		MEQQQAYRPE		MKTEMKQGAP
TSFLPPEASQ		LKPDRQQFQS		RKRPYEENRG		RGYFEHREDR		RGRSPQPPAE
EDEDDFDDTL		VAIDTYNCDL		HFKVARDRSS		GYPLTIEGFA		YLWSGARASY
GVRRGRVCFE		MKINEEISVK		HLPSTEPDPH		VVRIGWSLDS		CSTQLGEEPF
SYGYGGTGKK		STNSRFENYG		DKFAENDVIG		CFADFECGND		VELSFTKNGK
WMGIAFRIQK		EALGGQALYP		HVLVKNCAVE		FNFGQRAEPY		CSVLPGFTFI
QHLPLSERIR		GTVGPKSKAE		CEILMMVGLP		AAGKTTWAIK		HAASNPSKKY
NILGTNAIMD		KMRVMGLRRQ		RNYAGRWDVL		IQQATQCLNR		LIQIAARKKR
NYILDQTNVY		GSAQRRKMRP		FEGFQRKAIV		ICPTDEDLKD		RTIKRTDEEG
KDVPDHAVLE		MKANFTLPDV		GDFLDEVLFI		ELQREEADKL		VRQYNEEGRK
AGPPPEKRFD		NRGGGGFRGR		GGGGGFQRYE		NRGPPGGNRG		GFQNRGGGSG
GGGNYRGGFN		RSGGGGYSQN		RWGNNNRDNN		NSNNRGSYNR		APQQQPPPQQ
PPPPQPPPQQ		PPPPPSYSPA		RNPPGASTYN		KNSNIPGSSA		NTSTPTVSSY
SPPQPSYSQP		PYNQGGYSQG		YTAPPPPPPP		PPAYNYGSYG		GYNPAPYTPP
PPPTAQTYPQ		PSYNQYQQYA		QQWNQYYQNQ		GQWPPYYGNY		DYGSYSGNTQ
GGTSTQ

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до репресорів, рибонуклеопротеїнів, активаторів, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як транскрипція, регуляція транскрипції, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з РНК. Локалізований у ядрі.

Література

• The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
• Kzhyshkowska J.G., Rusch A., Wolf H., Dobner T. (2003). Regulation of transcription by the heterogeneous nuclear ribonucleoprotein E1B-AP5 is mediated by complex formation with the novel bromodomain-containing protein BRD7. Biochem. J. 371: 385—393. PMID 12489984 DOI:10.1042/BJ20021281
• Kzhyshkowska J., Kremmer E., Hofmann M., Wolf H., Dobner T. (2004). Protein arginine methylation during lytic adenovirus infection. Biochem. J. 383: 259—265. PMID 15242333 DOI:10.1042/BJ20040210
• Beausoleil S.A., Villen J., Gerber S.A., Rush J., Gygi S.P. (2006). A probability-based approach for high-throughput protein phosphorylation analysis and site localization. Nat. Biotechnol. 24: 1285—1292. PMID 16964243 DOI:10.1038/nbt1240
• Impens F., Radoshevich L., Cossart P., Ribet D. (2014). Mapping of SUMO sites and analysis of SUMOylation changes induced by external stimuli. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 111: 12432—12437. PMID 25114211 DOI:10.1073/pnas.1413825111
• Hendriks I.A., Treffers L.W., Verlaan-de Vries M., Olsen J.V., Vertegaal A.C. (2015). SUMO-2 orchestrates chromatin modifiers in response to DNA damage. Cell Rep. 10: 1778—1791. PMID 25772364 DOI:10.1016/j.celrep.2015.02.033

Див. також

• Хромосома 19