IDO1

IDO1
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	2D0T, 2D0U, 4PK5, 4PK6, 4U72, 4U74, 5EK2, 5EK3, 5EK4, 5ETW
Ідентифікатори
Символи	IDO1, IDO, IDO-1, INDO, indoleamine 2,3-dioxygenase 1
Зовнішні ІД	OMIM: 147435 MGI: 96416 HomoloGene: 48082 GeneCards: IDO1
Реагує на сполуку
	norharman, epacadostat
Онтологія гена
Молекулярна функція	• dioxygenase activity; • зв'язування з іоном металу; • heme binding; • electron transfer activity; • oxidoreductase activity; • indoleamine 2,3-dioxygenase activity; • tryptophan 2,3-dioxygenase activity;
Клітинна компонента	• цитоплазма; • stereocilium bundle; • гіалоплазма; • smooth muscle contractile fiber;
Біологічний процес	• negative regulation of interleukin-10 production; • multicellular organismal response to stress; • positive regulation of interleukin-12 production; • процес імунної системи; • жіноча вагітність; • positive regulation of T cell tolerance induction; • cytokine production involved in inflammatory response; • positive regulation of chronic inflammatory response; • negative regulation of T cell apoptotic process; • regulation of activated T cell proliferation; • response to lipopolysaccharide; • negative regulation of T cell proliferation; • positive regulation of apoptotic process; • tryptophan catabolic process; • positive regulation of type 2 immune response; • inflammatory response; • kynurenic acid biosynthetic process; • positive regulation of T cell apoptotic process; • swimming behavior; • tryptophan catabolic process to kynurenine; • Електронтранспортний ланцюг; • 'de novo' NAD biosynthetic process from tryptophan;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	Більше даних
Ортологи
	3620
	15930
	ENSG00000131203
	ENSMUSG00000031551
	P14902
	P28776
	NM_002164
	NM_008324; NM_001293690
	NP_002155
	NP_001280619; NP_032350
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

IDO1 (англ. Indoleamine 2,3-dioxygenase 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 8-ї хромосоми.^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 403 амінокислот, а молекулярна маса — 45 326^[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MAHAMENSWT	ISKEYHIDEE	VGFALPNPQE	NLPDFYNDWM	FIAKHLPDLI
ESGQLRERVE	KLNMLSIDHL	TDHKSQRLAR	LVLGCITMAY	VWGKGHGDVR
KVLPRNIAVP	YCQLSKKLEL	PPILVYADCV	LANWKKKDPN	KPLTYENMDV
LFSFRDGDCS	KGFFLVSLLV	EIAAASAIKV	IPTVFKAMQM	QERDTLLKAL
LEIASCLEKA	LQVFHQIHDH	VNPKAFFSVL	RIYLSGWKGN	PQLSDGLVYE
GFWEDPKEFA	GGSAGQSSVF	QCFDVLLGIQ	QTAGGGHAAQ	FLQDMRRYMP
PAHRNFLCSL	ESNPSVREFV	LSKGDAGLRE	AYDACVKALV	SLRSYHLQIV
TKYILIPASQ	QPKENKTSED	PSKLEAKGTG	GTDLMNFLKT	VRSTTEKSLL
KEG

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функцією належить до оксидоредуктаз. Задіяний у такому біологічному процесі, як імунітет. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном заліза, гемом. Локалізований у цитоплазмі.

Література[ред. | ред. код]

Dai W., Gupta S.L. (1990). Molecular cloning, sequencing and expression of human interferon-gamma-inducible indoleamine 2,3-dioxygenase cDNA. Biochem. Biophys. Res. Commun. 168: 1—8. PMID 2109605 DOI:10.1016/0006-291X(90)91666-G
Kadoya A., Tone S., Maeda H., Minatogawa Y., Kido R. (1992). Gene structure of human indoleamine 2,3-dioxygenase. Biochem. Biophys. Res. Commun. 189: 530—536. PMID 1449503 DOI:10.1016/0006-291X(92)91590-M
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Yuasa H.J., Mizuno K., Ball H.J. (2015). Low efficiency IDO2 enzymes are conserved in lower vertebrates, whereas higher efficiency IDO1 enzymes are dispensable. FEBS J. 282: 2735—2745. PMID 25950090 DOI:10.1111/febs.13316
Vigneron N., van Baren N., Van den Eynde B.J. (2015). Expression profile of the human IDO1 protein, a cancer drug target involved in tumoral immune resistance. OncoImmunology. 4: E1003012—E1003012. PMID 26155395 DOI:10.1080/2162402X.2014.1003012
Munn D.H., Mellor A.L. (2013). Indoleamine 2,3 dioxygenase and metabolic control of immune responses. Trends Immunol. 34: 137—143. PMID 23103127 DOI:10.1016/j.it.2012.10.001