LRRFIP1

LRRFIP1
Наявні структури PDB Пошук ортологів: PDBe RCSB Список кодів PDB 4H22
Ідентифікатори
Символи	LRRFIP1, FLAP-1, FLAP1, FLIIAP1, GCF-2, GCF2, HUFI-1, TRIP, leucine rich repeat (in FLII) interacting protein 1, LRR binding FLII interacting protein 1
Зовнішні ІД	OMIM: 603256 MGI: 1342770 HomoloGene: 48301 GeneCards: LRRFIP1
Онтологія гена Молекулярна функція • DNA binding • double-stranded RNA binding • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • protein homodimerization activity • cadherin binding • GO:0000980 RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding • GO:0001078, GO:0001214, GO:0001206 DNA-binding transcription repressor activity, RNA polymerase II-specific • GO:0001200, GO:0001133, GO:0001201 DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific Клітинна компонента • клітинна мембрана • цитоскелет • клітинне ядро • цитоплазма • гіалоплазма Біологічний процес • GO:0044324, GO:0003256, GO:1901213, GO:0046019, GO:0046020, GO:1900094, GO:0061216, GO:0060994, GO:1902064, GO:0003258, GO:0072212 regulation of transcription by RNA polymerase II • GO:0045996 negative regulation of transcription, DNA-templated • GO:0009373 regulation of transcription, DNA-templated • positive regulation of type I interferon production • transcription, DNA-templated • GO:1901227 negative regulation of transcription by RNA polymerase II • positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
Більше даних
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	9208	16978
Ensembl	ENSG00000124831	ENSMUSG00000026305
UniProt	Q32MZ4	Q3UZ39
RefSeq (мРНК)	NM_001137550 NM_001137551 NM_001137552 NM_001137553 NM_004735	NM_001111311 NM_001111312 NM_008515 NM_001310732
RefSeq (білок)	NP_001131022 NP_001131023 NP_001131024 NP_001131025 NP_004726	NP_001104781 NP_001104782 NP_001297661 NP_032541
Локус (UCSC)	Хр. 2: 237.63 – 237.81 Mb	Хр. 1: 91 – 91.13 Mb
PubMed search
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

LRRFIP1 (англ. LRR binding FLII interacting protein 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 2-ї хромосоми. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 808 амінокислот, а молекулярна маса — 89 253.

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MTSPAAAQSR		EIDCLSPEAQ		KLAEARLAAK		RAARAEAREI		RMKELERQQK
EEDSERYSRR		SRRNTSASDE		DERMSVGSRG		SLRVEERPEK		DFTEKGSRNM
PGLSAATLAS		LGGTSSRRGS		GDTSISIDTE		ASIREIKELN		ELKDQIQDVE
GKYMQGLKEM		KDSLAEVEEK		YKKAMVSNAQ		LDNEKTNFMY		QVDTLKDMLL
ELEEQLAESR		RQYEEKNKEF		EREKHAHSIL		QFQFAEVKEA		LKQREEMLEK
HGIILNSEIA		TNGETSDTLN		NVGYQGPTKM		TKEELNALKS		TGDGTLGRAS
EVEVKNEIVA		NVGKREILHN		TEKEQHTEDT		VKDCVDIEVF		PAGENTEDQK
SSEDTAPFLG		TLAGATYEEQ		VQSQILESSS		LPENTVQVES		NEVMGAPDDR
TRTPLEPSNC		WSDLDGGNHT		ENVGEAAVTQ		VEEQAGTVAS		CPLGHSDDTV
YHDDKCMVEV		PQELETSTGH		SLEKEFTNQE		AAEPKEVPAH		STEVGRDHNE
EEGEETGLRD		EKPIKTEVPG		SPAGTEGNCQ		EATGPSTVDT		QNEPLDMKEP
DEEKSDQQGE		ALDSSQKKTK		NKKKKNKKKK		SPVPVETLKD		VKKELTYQNT
DLSEIKEEEQ		VKSTDRKSAV		EAQNEVTENP		KQKIAAESSE		NVDCPENPKI
KLDGKLDQEG		DDVQTAAEEV		LADGDTLDFE		DDTVQSSGPR		AGGEELDEGV
AKDNAKIDGA		TQSSPAEPKS		EDADRCTLPE		HESPSQDISD		ACEAESTERC
EMSEHPSQTV		RKALDSNSLE		NDDLSAPGRE		PGHFNPESRE		DTRGGNEKGK
SKEDCTMS

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до репресорів, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах як транскрипція, регуляція транскрипції, поліморфізм, ацетиляція, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з ДНК. Локалізований у цитоплазмі, ядрі.

Література

• Wilson S.A., Brown E.C., Kingsman A.J., Kingsman S.M. (1998). TRIP: a novel double stranded RNA binding protein which interacts with the leucine rich repeat of flightless I. Nucleic Acids Res. 26: 3460—3467. PMID 9671805 DOI:10.1093/nar/26.15.3460
• The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
• Fong K.S.K., de Couet H.G. (1999). Novel proteins interacting with the leucine-rich repeat domain of human flightless-I identified by the yeast two-hybrid system. Genomics. 58: 146—157. PMID 10366446 DOI:10.1006/geno.1999.5817
• Beausoleil S.A., Villen J., Gerber S.A., Rush J., Gygi S.P. (2006). A probability-based approach for high-throughput protein phosphorylation analysis and site localization. Nat. Biotechnol. 24: 1285—1292. PMID 16964243 DOI:10.1038/nbt1240
• Impens F., Radoshevich L., Cossart P., Ribet D. (2014). Mapping of SUMO sites and analysis of SUMOylation changes induced by external stimuli. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 111: 12432—12437. PMID 25114211 DOI:10.1073/pnas.1413825111
• Nguyen J.B., Modis Y. (2013). Crystal structure of the dimeric coiled-coil domain of the cytosolic nucleic acid sensor LRRFIP1. J. Struct. Biol. 181: 82—88. PMID 23099021 DOI:10.1016/j.jsb.2012.10.006

Див. також

• Хромосома 2