RSF1

RSF1
Ідентифікатори
Символи	RSF1, HBXAP, RSF-1, XAP8, p325, remodeling and spacing factor 1
Зовнішні ІД	OMIM: 608522 MGI: 2682305 HomoloGene: 41142 GeneCards: RSF1
Онтологія гена Молекулярна функція • GO:0031493 histone binding • ATPase activity • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • зв'язування з іоном металу • histone acetyltransferase activity Клітинна компонента • RSF complex • клітинне ядро • нуклеоплазма • histone acetyltransferase complex Біологічний процес • GO:0060469, GO:0009371 positive regulation of transcription, DNA-templated • negative regulation of DNA binding • ремоделювання хроматину • positive regulation of viral transcription • GO:0045996 negative regulation of transcription, DNA-templated • GO:0009373 regulation of transcription, DNA-templated • GO:0061641 CENP-A containing chromatin assembly • transcription, DNA-templated • DNA-templated transcription, initiation • nucleosome assembly • GO:0031497, GO:0006336, GO:0034724, GO:0001301, GO:0007580, GO:0034652, GO:0010847 chromatin organization • histone acetylation • GO:0003257, GO:0010735, GO:1901228, GO:1900622, GO:1904488 positive regulation of transcription by RNA polymerase II Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
Більше даних
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	51773	233532
Ensembl	ENSG00000048649	ENSMUSG00000035623
UniProt	Q96T23 Q05DG0	н/д
RefSeq (мРНК)	NM_016578	NM_001081267
RefSeq (білок)	NP_057662 NP_057662.3	н/д
Локус (UCSC)	Хр. 11: 77.66 – 77.82 Mb	Хр. 7: 97.23 – 97.34 Mb
PubMed search
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

RSF1 (англ. Remodeling and spacing factor 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 11-ї хромосоми. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 1 441 амінокислот, а молекулярна маса — 163 821.

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MATAAAAAAV		MAPPGCPGSC		PNFAVVCSFL		ERYGPLLDLP		ELPFPELERV
LQAPPPDVGN		GEVPKELVEL		HLKLMRKIGK		SVTADRWEKY		LIKICQEFNS
TWAWEMEKKG		YLEMSVECKL		ALLKYLCECQ		FDDNLKFKNI		INEEDADTMR
LQPIGRDKDG		LMYWYQLDQD		HNVRMYIEEQ		DDQDGSSWKC		IVRNRNELAE
TLALLKAQID		PVLLKNSSQQ		DNSSRESPSL		EDEETKKEEE		TPKQEEQKES
EKMKSEEQPM		DLENRSTANV		LEETTVKKEK		EDEKELVKLP		VIVKLEKPLP
ENEEKKIIKE		ESDSFKENVK		PIKVEVKECR		ADPKDTKSSM		EKPVAQEPER
IEFGGNIKSS		HEITEKSTEE		TEKLKNDQQA		KIPLKKREIK		LSDDFDSPVK
GPLCKSVTPT		KEFLKDEIKQ		EEETCKRIST		ITALGHEGKQ		LVNGEVSDER
VAPNFKTEPI		ETKFYETKEE		SYSPSKDRNI		ITEGNGTESL		NSVITSMKTG
ELEKETAPLR		KDADSSISVL		EIHSQKAQIE		EPDPPEMETS		LDSSEMAKDL
SSKTALSSTE		SCTMKGEEKS		PKTKKDKRPP		ILECLEKLEK		SKKTFLDKDA
QRLSPIPEEV		PKSTLESEKP		GSPEAAETSP		PSNIIDHCEK		LASEKEVVEC
QSTSTVGGQS		VKKVDLETLK		EDSEFTKVEM		DNLDNAQTSG		IEEPSETKGS
MQKSKFKYKL		VPEEETTASE		NTEITSERQK		EGIKLTIRIS		SRKKKPDSPP
KVLEPENKQE		KTEKEEEKTN		VGRTLRRSPR		ISRPTAKVAE		IRDQKADKKR
GEGEDEVEEE		STALQKTDKK		EILKKSEKDT		NSKVSKVKPK		GKVRWTGSRT
RGRWKYSSND		ESEGSGSEKS		SAASEEEEEK		ESEEAILADD		DEPCKKCGLP
NHPELILLCD		SCDSGYHTAC		LRPPLMIIPD		GEWFCPPCQH		KLLCEKLEEQ
LQDLDVALKK		KERAERRKER		LVYVGISIEN		IIPPQEPDFS		EDQEEKKKDS
KKSKANLLER		RSTRTRKCIS		YRFDEFDEAI		DEAIEDDIKE		ADGGGVGRGK
DISTITGHRG		KDISTILDEE		RKENKRPQRA		AAARRKKRRR		LNDLDSDSNL
DEEESEDEFK		ISDGSQDEFV		VSDENPDESE		EDPPSNDDSD		TDFCSRRLRR
HPSRPMRQSR		RLRRKTPKKK		YSDDDEEEES		EENSRDSESD		FSDDFSDDFV
ETRRRRSRRN		QKRQINYKED		SESDGSQKSL		RRGKEIRRVH		KRRLSSSESE
ESYLSKNSED		DELAKESKRS		VRKRGRSTDE		YSEADEEEEE		EEGKPSRKRL
HRIETDEEES		CDNAHGDANQ		PARDSQPRVL		PSEQESTKKP		YRIESDEEED
FENVGKVGSP		LDYSLVDLPS		TNGQSPGKAI		ENLIGKPTEK		SQTPKDNSTA
SASLASNGTS		GGQEAGAPEE		EEDELLRVTD		LVDYVCNSEQ		L

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до регуляторів хроматину, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як транскрипція, регуляція транскрипції, ацетилювання, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном цинку. Локалізований у ядрі.

Література

• Shamay M., Barak O., Shaul Y. (2002). HBXAP, a novel PHD-finger protein, possesses transcription repression activity. Genomics. 79: 523—529. PMID 11944984 DOI:10.1006/geno.2002.6717
• Shamay M., Barak O., Doitsh G., Ben-Dor I., Shaul Y. (2002). Hepatitis B virus pX interacts with HBXAP, a PHD finger protein to coactivate transcription. J. Biol. Chem. 277: 9982—9988. PMID 11788598 DOI:10.1074/jbc.M111354200
• The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
• Beausoleil S.A., Villen J., Gerber S.A., Rush J., Gygi S.P. (2006). A probability-based approach for high-throughput protein phosphorylation analysis and site localization. Nat. Biotechnol. 24: 1285—1292. PMID 16964243 DOI:10.1038/nbt1240
• Impens F., Radoshevich L., Cossart P., Ribet D. (2014). Mapping of SUMO sites and analysis of SUMOylation changes induced by external stimuli. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 111: 12432—12437. PMID 25114211 DOI:10.1073/pnas.1413825111
• Hendriks I.A., Treffers L.W., Verlaan-de Vries M., Olsen J.V., Vertegaal A.C. (2015). SUMO-2 orchestrates chromatin modifiers in response to DNA damage. Cell Rep. 10: 1778—1791. PMID 25772364 DOI:10.1016/j.celrep.2015.02.033

Див. також

• Хромосома 11