SAFB2

SAFB2
Ідентифікатори
Символи	SAFB2, scaffold attachment factor B2
Зовнішні ІД	OMIM: 608066 MGI: 2146808 HomoloGene: 35210 GeneCards: SAFB2
Онтологія гена Молекулярна функція • DNA binding • nucleic acid binding • identical protein binding • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • double-stranded DNA binding • RNA binding • sequence-specific DNA binding Клітинна компонента • екзосома • нуклеоплазма • цитоплазма • внутрішньоклітинна мембранна органела • клітинне ядро • ядерні тільця Біологічний процес • GO:0009373 regulation of transcription, DNA-templated • transcription, DNA-templated • Sertoli cell differentiation • GO:0044324, GO:0003256, GO:1901213, GO:0046019, GO:0046020, GO:1900094, GO:0061216, GO:0060994, GO:1902064, GO:0003258, GO:0072212 regulation of transcription by RNA polymerase II • regulation of androgen receptor signaling pathway • regulation of mRNA processing Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
Більше даних
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	9667	224902
Ensembl	ENSG00000130254	ENSMUSG00000042625
UniProt	Q14151	Q80YR5
RefSeq (мРНК)	NM_014649	NM_001029979 NM_001355463
RefSeq (білок)	NP_055464	NP_001025150 NP_001342392
Локус (UCSC)	Хр. 19: 5.59 – 5.62 Mb	Хр. 17: 56.56 – 56.58 Mb
PubMed search
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

SAFB2 (англ. Scaffold attachment factor B2) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 19-ї хромосоми. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 953 амінокислот, а молекулярна маса — 107 473.

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MAETLPGSGD		SGPGTASLGP		GVAETGTRRL		SELRVIDLRA		ELKKRNLDTG
GNKSVLMERL		KKAVKEEGQD		PDEIGIELEA		TSKKSAKRCV		KGLKMEEEGT
EDNGLEDDSR		DGQEDMEASL		ENLQNMGMMD		MSVLDETEVA		NSSAPDFGED
GTDGLLDSFC		DSKEYVAAQL		RQLPAQPPEH		AVDGEGFKNT		LETSSLNFKV
TPDIEESLLE		PENEKILDIL		GETCKSEPVK		EESSELEQPF		AQDTSSVGPD
RKLAEEEDLF		DSAHPEEGDL		DLASESTAHA		QSSKADSLLA		VVKREPAEQP
GDGERTDCEP		VGLEPAVEQS		SAASELAEAS		SEELAEAPTE		APSPEARDSK
EDGRKFDFDA		CNEVPPAPKE		SSTSEGADQK		MSSFKEEKDI		KPIIKDEKGR
VGSGSGRNLW		VSGLSSTTRA		TDLKNLFSKY		GKVVGAKVVT		NARSPGARCY
GFVTMSTSDE		ATKCISHLHR		TELHGRMISV		EKAKNEPAGK		KLSDRKECEV
KKEKLSSVDR		HHSVEIKIEK		TVIKKEEKIE		KKEEKKPEDI		KKEEKDQDEL
KPGPTNRSRV		TKSGSRGMER		TVVMDKSKGE		PVISVKTTSR		SKERSSKSQD
RKSESKEKRD		ILSFDKIKEQ		RERERQRQRE		REIRETERRR		EREQREREQR
LEAFHERKEK		ARLQRERLQL		ECQRQRLERE		RMERERLERE		RMRVERERRK
EQERIHRERE		ELRRQQEQLR		YEQERRPGRR		PYDLDRRDDA		YWPEGKRVAM
EDRYRADFPR		PDHRFHDFDH		RDRGQYQDHA		IDRREGSRPM		MGDHRDGQHY
GDDRHGHGGP		PERHGRDSRD		GWGGYGSDKR		LSEGRGLPPP		PRGGRDWGEH
NQRLEEHQAR		AWQGAMDAGA		ASREHARWQG		GERGLSGPSG		PGHMASRGGV
AGRGGFAQGG		HSQGHVVPGG		GLEGGGVASQ		DRGSRVPHPH		PHPPPYPHFT
RRY

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до репресорів, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як транскрипція, регуляція транскрипції, ацетилювання, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з ДНК, РНК. Локалізований у цитоплазмі, ядрі.

Література

• Nagase T., Seki N., Tanaka A., Ishikawa K., Nomura N. (1995). Prediction of the coding sequences of unidentified human genes. IV. The coding sequences of 40 new genes (KIAA0121-KIAA0160) deduced by analysis of cDNA clones from human cell line KG-1. DNA Res. 2: 167—174. PMID 8590280 DOI:10.1093/dnares/2.4.167
• The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
• Carrascal M., Ovelleiro D., Casas V., Gay M., Abian J. (2008). Phosphorylation analysis of primary human T lymphocytes using sequential IMAC and titanium oxide enrichment. J. Proteome Res. 7: 5167—5176. PMID 19367720 DOI:10.1021/pr800500r
• Garee J.P., Meyer R., Oesterreich S. (2011). Co-repressor activity of scaffold attachment factor B1 requires sumoylation. Biochem. Biophys. Res. Commun. 408: 516—522. PMID 21527249 DOI:10.1016/j.bbrc.2011.04.040
• Impens F., Radoshevich L., Cossart P., Ribet D. (2014). Mapping of SUMO sites and analysis of SUMOylation changes induced by external stimuli. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 111: 12432—12437. PMID 25114211 DOI:10.1073/pnas.1413825111
• Hendriks I.A., Treffers L.W., Verlaan-de Vries M., Olsen J.V., Vertegaal A.C. (2015). SUMO-2 orchestrates chromatin modifiers in response to DNA damage. Cell Rep. 10: 1778—1791. PMID 25772364 DOI:10.1016/j.celrep.2015.02.033

Див. також

• Хромосома 19