TRIM33

TRIM33
Наявні структури PDB Пошук ортологів: PDBe RCSB Список кодів PDB 3U5M, 3U5N, 3U5O, 3U5P
Ідентифікатори
Символи	TRIM33, ECTO, PTC7, RFG7, TF1G, TIF1G, TIF1GAMMA, TIFGAMMA, tripartite motif containing 33
Зовнішні ІД	OMIM: 605769 MGI: 2137357 HomoloGene: 9296 GeneCards: TRIM33
Онтологія гена Молекулярна функція • DNA binding • R-SMAD binding • co-SMAD binding • zinc ion binding • зв'язування з іоном металу • GO:0050372 ubiquitin-protein transferase activity • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • transferase activity Клітинна компонента • внутрішньоклітинний • клітинне ядро • Нуклеоплазма Біологічний процес • GO:0009373 regulation of transcription, DNA-templated • GO:1901227 negative regulation of transcription by RNA polymerase II • regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway • negative regulation of BMP signaling pathway • Убіквітин-залежний протеоліз • GO:0045996 negative regulation of transcription, DNA-templated • transcription, DNA-templated Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
Більше даних
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	51592	94093
Ensembl	ENSG00000197323	ENSMUSG00000033014
UniProt	Q9UPN9	Q99PP7
RefSeq (мРНК)	NM_015906 NM_033020	NM_001079830 NM_053170
RefSeq (білок)	NP_056990 NP_148980	NP_001073299 NP_444400
Локус (UCSC)	Хр. 1: 114.39 – 114.51 Mb	Хр. 3: 103.19 – 103.27 Mb
PubMed search
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

TRIM33 (англ. Tripartite motif containing 33) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 1-ї хромосоми. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 1 127 амінокислот, а молекулярна маса — 122 533.

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MAENKGGGEA		ESGGGGSGSA		PVTAGAAGPA		AQEAEPPLTA		VLVEEEEEEG
GRAGAEGGAA		GPDDGGVAAA		SSGSAQAASS		PAASVGTGVA		GGAVSTPAPA
PASAPAPGPS		AGPPPGPPAS		LLDTCAVCQQ		SLQSRREAEP		KLLPCLHSFC
LRCLPEPERQ		LSVPIPGGSN		GDIQQVGVIR		CPVCRQECRQ		IDLVDNYFVK
DTSEAPSSSD		EKSEQVCTSC		EDNASAVGFC		VECGEWLCKT		CIEAHQRVKF
TKDHLIRKKE		DVSESVGASG		QRPVFCPVHK		QEQLKLFCET		CDRLTCRDCQ
LLEHKEHRYQ		FLEEAFQNQK		GAIENLLAKL		LEKKNYVHFA		ATQVQNRIKE
VNETNKRVEQ		EIKVAIFTLI		NEINKKGKSL		LQQLENVTKE		RQMKLLQQQN
DITGLSRQVK		HVMNFTNWAI		ASGSSTALLY		SKRLITFQLR		HILKARCDPV
PAANGAIRFH		CDPTFWAKNV		VNLGNLVIES		KPAPGYTPNV		VVGQVPPGTN
HISKTPGQIN		LAQLRLQHMQ		QQVYAQKHQQ		LQQMRMQQPP		APVPTTTTTT
QQHPRQAAPQ		MLQQQPPRLI		SVQTMQRGNM		NCGAFQAHQM		RLAQNAARIP
GIPRHSGPQY		SMMQPHLQRQ		HSNPGHAGPF		PVVSVHNTTI		NPTSPTTATM
ANANRGPTSP		SVTAIELIPS		VTNPENLPSL		PDIPPIQLED		AGSSSLDNLL
SRYISGSHLP		PQPTSTMNPS		PGPSALSPGS		SGLSNSHTPV		RPPSTSSTGS
RGSCGSSGRT		AEKTSLSFKS		DQVKVKQEPG		TEDEICSFSG		GVKQEKTEDG
RRSACMLSSP		ESSLTPPLST		NLHLESELDA		LASLENHVKI		EPADMNESCK
QSGLSSLVNG		KSPIRSLMHR		SARIGGDGNN		KDDDPNEDWC		AVCQNGGDLL
CCEKCPKVFH		LTCHVPTLLS		FPSGDWICTF		CRDIGKPEVE		YDCDNLQHSK
KGKTAQGLSP		VDQRKCERLL		LYLYCHELSI		EFQEPVPASI		PNYYKIIKKP
MDLSTVKKKL		QKKHSQHYQI		PDDFVADVRL		IFKNCERFNE		MMKVVQVYAD
TQEINLKADS		EVAQAGKAVA		LYFEDKLTEI		YSDRTFAPLP		EFEQEEDDGE
VTEDSDEDFI		QPRRKRLKSD		ERPVHIK

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до трансфераз, репресорів, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах як транскрипція, регуляція транскрипції, убіквітинування білків, поліморфізм, ацетиляція, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном цинку, ДНК. Локалізований у ядрі.

Література

• Klugbauer S., Rabes H.M. (1999). The transcription coactivator HTIF1 and a related protein are fused to the RET receptor tyrosine kinase in childhood papillary thyroid carcinomas. Oncogene. 18: 4388—4393. PMID 10439047 DOI:10.1038/sj.onc.1202824
• Peng H., Feldman I., Rauscher F.J. III (2002). Hetero-oligomerization among the TIF family of RBCC/TRIM domain-containing nuclear cofactors: a potential mechanism for regulating the switch between coactivation and corepression. J. Mol. Biol. 320: 629—644. PMID 12096914 DOI:10.1016/S0022-2836(02)00477-1
• Impens F., Radoshevich L., Cossart P., Ribet D. (2014). Mapping of SUMO sites and analysis of SUMOylation changes induced by external stimuli. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 111: 12432—12437. PMID 25114211 DOI:10.1073/pnas.1413825111
• Hendriks I.A., Treffers L.W., Verlaan-de Vries M., Olsen J.V., Vertegaal A.C. (2015). SUMO-2 orchestrates chromatin modifiers in response to DNA damage. Cell Rep. 10: 1778—1791. PMID 25772364 DOI:10.1016/j.celrep.2015.02.033

Див. також

• Хромосома 1