UBA2

UBA2
Наявні структури PDB Пошук ортологів: PDBe RCSB Список кодів PDB 1Y8Q, 1Y8R, 2PX9, 3KYC, 3KYD, 4W5V
Ідентифікатори
Символи	UBA2, ARX, SAE2, HRIHFB2115, ubiquitin like modifier activating enzyme 2
Зовнішні ІД	OMIM: 613295 MGI: 1858313 HomoloGene: 4018 GeneCards: UBA2
Онтологія гена Молекулярна функція • зв'язування з іоном металу • nucleotide binding • GO:0010577 enzyme activator activity • ubiquitin-like modifier activating enzyme activity • transcription factor binding • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • SUMO activating enzyme activity • magnesium ion binding • ATP binding • SUMO binding • small protein activating enzyme binding • ubiquitin-like protein conjugating enzyme binding • protein heterodimerization activity • acid-amino acid ligase activity • transferase activity Клітинна компонента • клітинне ядро • SUMO activating enzyme complex • нуклеоплазма • цитоплазма Біологічний процес • protein sumoylation • GO:0048554 positive regulation of catalytic activity • protein modification by small protein conjugation Джерела:Amigo / QuickGO
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	10054	50995
Ensembl	ENSG00000126261	ENSMUSG00000052997
UniProt	Q9UBT2	Q9Z1F9
RefSeq (мРНК)	NM_005499	NM_016682
RefSeq (білок)	NP_005490	NP_057891
Локус (UCSC)	Хр. 19: 34.43 – 34.47 Mb	Хр. 7: 33.84 – 33.87 Mb
PubMed search
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

UBA2 (англ. Ubiquitin like modifier activating enzyme 2) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 19-ї хромосоми. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 640 амінокислот, а молекулярна маса — 71 224.

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MALSRGLPRE		LAEAVAGGRV		LVVGAGGIGC		ELLKNLVLTG		FSHIDLIDLD
TIDVSNLNRQ		FLFQKKHVGR		SKAQVAKESV		LQFYPKANIV		AYHDSIMNPD
YNVEFFRQFI		LVMNALDNRA		ARNHVNRMCL		AADVPLIESG		TAGYLGQVTT
IKKGVTECYE		CHPKPTQRTF		PGCTIRNTPS		EPIHCIVWAK		YLFNQLFGEE
DADQEVSPDR		ADPEAAWEPT		EAEARARASN		EDGDIKRIST		KEWAKSTGYD
PVKLFTKLFK		DDIRYLLTMD		KLWRKRKPPV		PLDWAEVQSQ		GEETNASDQQ
NEPQLGLKDQ		QVLDVKSYAR		LFSKSIETLR		VHLAEKGDGA		ELIWDKDDPS
AMDFVTSAAN		LRMHIFSMNM		KSRFDIKSMA		GNIIPAIATT		NAVIAGLIVL
EGLKILSGKI		DQCRTIFLNK		QPNPRKKLLV		PCALDPPNPN		CYVCASKPEV
TVRLNVHKVT		VLTLQDKIVK		EKFAMVAPDV		QIEDGKGTIL		ISSEEGETEA
NNHKKLSEFG		IRNGSRLQAD		DFLQDYTLLI		NILHSEDLGK		DVEFEVVGDA
PEKVGPKQAE		DAAKSITNGS		DDGAQPSTST		AQEQDDVLIV		DSDEEDSSNN
ADVSEEERSR		KRKLDEKENL		SAKRSRIEQK		EELDDVIALD

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до лігаз, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як убіквітинування білків, ацетилювання, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з АТФ, нуклеотидами, іонами металів, іоном цинку. Локалізований у цитоплазмі, ядрі.

Література

• Okuma T., Honda R., Ichikawa G., Tsumagari N., Yasuda H. (1999). In vitro SUMO-1 modification requires two enzymatic steps, E1 and E2. Biochem. Biophys. Res. Commun. 254: 693—698. PMID 9920803 DOI:10.1006/bbrc.1998.9995
• Gong L., Li B., Millas S., Yeh E.T.H. (1999). Molecular cloning and characterization of human AOS1 and UBA2, components of the sentrin-activating enzyme complex. FEBS Lett. 448: 185—189. PMID 10217437 DOI:10.1016/S0014-5793(99)00367-1
• Desterro J.M.P., Rodriguez M.S., Kemp G.D., Hay R.T. (1999). Identification of the enzyme required for activation of the small ubiquitin-like protein SUMO-1. J. Biol. Chem. 274: 10618—10624. PMID 10187858 DOI:10.1074/jbc.274.15.10618
• The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
• Truong K., Lee T.D., Chen Y. (2012). Small ubiquitin-like modifier (SUMO) modification of E1 Cys domain inhibits E1 Cys domain enzymatic activity. J. Biol. Chem. 287: 15154—15163. PMID 22403398 DOI:10.1074/jbc.M112.353789
• Truong K., Lee T.D., Li B., Chen Y. (2012). Sumoylation of SAE2 C terminus regulates SAE nuclear localization. J. Biol. Chem. 287: 42611—42619. PMID 23095757 DOI:10.1074/jbc.M112.420877

Див. також

• Хромосома 19