UBQLN2

UBQLN2
Наявні структури PDB Пошук ортологів: PDBe RCSB Список кодів PDB 1J8C
Ідентифікатори
Символи	UBQLN2, ALS15, CHAP1, DSK2, N4BP4, PLIC2, HRIHFB2157, ubiquilin 2
Зовнішні ІД	OMIM: 300264 MGI: 1860283 HomoloGene: 81830 GeneCards: UBQLN2
Пов'язані генетичні захворювання
amyotrophic lateral sclerosis type 15
Онтологія гена Молекулярна функція • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • polyubiquitin modification-dependent protein binding Клітинна компонента • цитоплазма • autophagosome • клітинна мембрана • GO:0016023 cytoplasmic vesicle • клітинне ядро • мембрана • гіалоплазма Біологічний процес • Автофагія • regulation of autophagosome assembly • negative regulation of G protein-coupled receptor internalization • regulation of macroautophagy • ubiquitin-dependent ERAD pathway • negative regulation of clathrin-dependent endocytosis • positive regulation of ER-associated ubiquitin-dependent protein catabolic process • autophagosome assembly • ubiquitin-dependent protein catabolic process Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
Більше даних
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	29978	54609
Ensembl	ENSG00000188021	ENSMUSG00000050148
UniProt	Q9UHD9	Q9QZM0
RefSeq (мРНК)	NM_013444	NM_018798
RefSeq (білок)	NP_038472	NP_061268
Локус (UCSC)	Хр. X: 56.56 – 56.57 Mb	Хр. X: 152.28 – 152.28 Mb
PubMed search
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

UBQLN2 (англ. Ubiquilin 2) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на X-хромосомі. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 624 амінокислот, а молекулярна маса — 65 696.

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MAENGESSGP		PRPSRGPAAA		QGSAAAPAEP		KIIKVTVKTP		KEKEEFAVPE
NSSVQQFKEA		ISKRFKSQTD		QLVLIFAGKI		LKDQDTLIQH		GIHDGLTVHL
VIKSQNRPQG		QSTQPSNAAG		TNTTSASTPR		SNSTPISTNS		NPFGLGSLGG
LAGLSSLGLS		STNFSELQSQ		MQQQLMASPE		MMIQIMENPF		VQSMLSNPDL
MRQLIMANPQ		MQQLIQRNPE		ISHLLNNPDI		MRQTLEIARN		PAMMQEMMRN
QDLALSNLES		IPGGYNALRR		MYTDIQEPML		NAAQEQFGGN		PFASVGSSSS
SGEGTQPSRT		ENRDPLPNPW		APPPATQSSA		TTSTTTSTGS		GSGNSSSNAT
GNTVAAANYV		ASIFSTPGMQ		SLLQQITENP		QLIQNMLSAP		YMRSMMQSLS
QNPDLAAQMM		LNSPLFTANP		QLQEQMRPQL		PAFLQQMQNP		DTLSAMSNPR
AMQALMQIQQ		GLQTLATEAP		GLIPSFTPGV		GVGVLGTAIG		PVGPVTPIGP
IGPIVPFTPI		GPIGPIGPTG		PAAPPGSTGS		GGPTGPTVSS		AAPSETTSPT
SESGPNQQFI		QQMVQALAGA		NAPQLPNPEV		RFQQQLEQLN		AMGFLNREAN
LQALIATGGD		INAAIERLLG		SQPS

A: Аланін
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Задіяний у таких біологічних процесах, як автофагія, ацетилювання. Локалізований у цитоплазмі, ядрі, мембрані, цитоплазматичних везикулах.

Література

• The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
• Ford D.L., Monteiro M.J. (2006). Dimerization of ubiquilin is dependent upon the central region of the protein: evidence that the monomer, but not the dimer, is involved in binding presenilins. Biochem. J. 399: 397—404. PMID 16813565 DOI:10.1042/BJ20060441
• Kang Y., Zhang N., Koepp D.M., Walters K.J. (2007). Ubiquitin receptor proteins hHR23a and hPLIC2 interact. J. Mol. Biol. 365: 1093—1101. PMID 17098253 DOI:10.1016/j.jmb.2006.10.056
• Kim T.Y., Kim E., Yoon S.K., Yoon J.B. (2008). Herp enhances ER-associated protein degradation by recruiting ubiquilins. Biochem. Biophys. Res. Commun. 369: 741—746. PMID 18307982 DOI:10.1016/j.bbrc.2008.02.086
• Rothenberg C., Monteiro M.J. (2010). Ubiquilin at a crossroads in protein degradation pathways. Autophagy. 6: 979—980. PMID 20729634 DOI:10.4161/auto.6.7.13118
• Lee D.Y., Brown E.J. (2012). Ubiquilins in the crosstalk among proteolytic pathways. Biol. Chem. 393: 441—447. PMID 22628307 DOI:10.1515/hsz-2012-0120

Див. також

• Хромосома X