Гліцеральдегід-3-фосфатдегідрогеназа

Матеріал з Вікіпедії — вільної енциклопедії.
Перейти до: навігація, пошук
Гліцеральдегід-3-фосфатаза-дегідрогеназа
GAPDH with labels.png
Наявні структури
PDB Пошук ортологів: PDBe RCSB
Ідентифікатори
Символи GAPDH, GAPD, G3PD, HEL-S-162eP, glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
Зовнішні ІД OMIM: 138400 MGI: 5434255 HomoloGene: 107053 GeneCards: GAPDH
Ортологи
Види Людина Миша
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq (мРНК)
XM_001476707
RefSeq (білок)
NP_001276655
NP_032110
Локус (UCSC) Хр. 12: 6.53 – 6.54 Mb н/д
PubMed search [1] [2]
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

Гліцеральдегід-3-фосфатдегідрогеназа (англ. Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase) – білок, який кодується геном GAPDH, розташованим у людей на короткому плечі 12-ї хромосоми. [3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 335 амінокислот, а молекулярна маса — 36 053[4].

Цей білок за функціями належить до оксидоредуктаз, трансфераз. Задіяний у таких біологічних процесах як апоптоз, гліколіз, регуляція трансляції. Білок має сайт для зв'язування з НАД. Локалізований у цитоплазмі, цитоскелеті, ядрі, мембрані.

Участь у гліколізі[ред.ред. код]

Зміна вільної енергії під час окиснення гліцеральдегід-3-фосфату та фосфорилювання утвореного 3-фосфогліцерату, якщо вони відбуваються послідовно (зверху) та якщо вони спряжені завдяки ковалентному зв'язуванню проміжного продукту із ферментом (знизу).

Гліцеральдегід-3-фосфатдегідрогеназа каталізує реакцію окиснення гліцеральдегід-3-фосфату із одночасним його фосфорилюванням. Це перша реакція гліколізу в якій виділяється енергія. В ході цієї реакції альдегід перетворюється не на вільну кислоту, а на змішаний ангідрид із фосфатною кислотою (1,3-бісфосфогліцерат). Сполуки такого типу — ацилфосфати — мають дуже велику від'ємну зміну вільної енергії гідролізу (ΔG0 = −49,3 кДж/моль)[5].

Реакцію перетворення гліцеральдегід-3-фосфату в 1,3-бісфосфогліцерат можна розглядати як два окремі процеси: окиснення альдегідної групи за допомогою НАД+ та приєднання фосфатної групи до утвореної карбонової кислоти. Перша реакція термодинамічно вигідна (ΔG0 = −50 кДж/моль), друга, навпаки, невигідна. Зміна вільної енергії для другої реакції майже така сама, тільки ця зміна додатна. Якби вони відбувались послідовно одна за одною, то друга реакція вимагала б надто великої енергії активації, щоб перебігати в клітині з достатньою швидкістю. Але обидва процеси є спряженими тому, що проміжна сполука — 3-фосфогліцерат — ковалентно зв'язана із залишком цистеїну тіоестерним зв'язком в активному центрі ферменту. Такий тип зв'язку дозволяє «законсервувати» частину енергії, яка виділяється під час окиснення гліцеральдегід-3-фосфату, та використати її для реакції із ортофосфатною кислотою[6].

Glycolysis6.svg
ΔG0 = 6,3 кДж/моль

Примітки[ред.ред. код]

  1. Human PubMed Reference:. 
  2. Mouse PubMed Reference:. 
  3. HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:4141 (англ.). Процитовано 30 січня 2017. 
  4. UniProt, P04406 (англ.). Процитовано 30 січня 2017. 
  5. Nelson et al, 2008, с. 536
  6. Berg et al, 2007, с. 442

Література[ред.ред. код]

  • Arcari P., Martinelli R., Salvatore F. (1984). The complete sequence of a full length cDNA for human liver glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase: evidence for multiple mRNA species.. Nucleic Acids Res. 12. с. 9179 — 9189.  PubMed DOI:10.1093/nar/12.23.9179
  • Tso J.Y., Sun X.-H., Kao T.-H., Reece K.S., Wu R. (1985). Isolation and characterization of rat and human glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase cDNAs: genomic complexity and molecular evolution of the gene.. Nucleic Acids Res. 13. с. 2485 — 2502.  PubMed DOI:10.1093/nar/13.7.2485
  • Ye Z., Connor J.R. (2000). cDNA cloning by amplification of circularized first strand cDNAs reveals non-IRE-regulated iron-responsive mRNAs.. Biochem. Biophys. Res. Commun. 275. с. 223 — 227.  PubMed DOI:10.1006/bbrc.2000.3282
  • The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC).. Genome Res. 14. 2004. с. 2121 — 2127.  PubMed DOI:10.1101/gr.2596504
  • Nowak K., Wolny M., Banas T. (1981). The complete amino acid sequence of human muscle glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase.. FEBS Lett. 134. с. 143 — 146.  PubMed DOI:10.1016/0014-5793(81)80587-X
  • Tisdale E.J. (2002). Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase is phosphorylated by protein kinase Ciota /lambda and plays a role in microtubule dynamics in the early secretory pathway.. J. Biol. Chem. 277. с. 3334 — 3341.  PubMed DOI:10.1074/jbc.M109744200
  • Berg JM, Tymoczko JL, Stryer L (2007). Biochemistry (вид. 6th). W.H. Freeman and Company. ISBN 0-7167-8724-5.  (англ.)
  • Campbell NA, Reece JB (2008). Biology (вид. 8th). Benjamin Cammings. ISBN 978-0321543257.  (англ.)
  • Marieb EN, Hoehn K (2006). Human Anatomy & Physiology (вид. 7th). Benjamin Cummings. ISBN 978-0805359091.  (англ.)
  • Nelson D.L., Cox M.M. (2008). Lehninger Principles of Biochemistry (вид. 5th). W. H. Freeman. ISBN 978-0-7167-7108-1.  (англ.)

Див. також[ред.ред. код]

Молекула міоглобіну Це незавершена стаття про білки.
Ви можете допомогти проекту, виправивши або дописавши її.