Гліцеральдегід-3-фосфатдегідрогеназа

Гліцеральдегід-3-фосфатаза-дегідрогеназа
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	1U8F, 1ZNQ, 3GPD, 4WNC, 4WNI
Ідентифікатори
Символи	GAPDH, GAPD, G3PD, HEL-S-162eP, glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
Зовнішні ІД	OMIM: 138400 MGI: 5434255 HomoloGene: 107053 GeneCards: GAPDH
Онтологія гена
Молекулярна функція	• transferase activity; • microtubule binding; • NAD binding; • oxidoreductase activity, acting on the aldehyde or oxo group of donors, NAD or NADP as acceptor; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • peptidyl-cysteine S-nitrosylase activity; • NADP binding; • identical protein binding; • oxidoreductase activity; • glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (NAD+) (phosphorylating) activity; • aspartic-type endopeptidase inhibitor activity; • disordered domain specific binding;
Клітинна компонента	• везикула; • Ядерна мембрана; • мембрана; • внутрішньоклітинна мембранна органела; • microtubule cytoskeleton; • lipid droplet; • клітинна мембрана; • perinuclear region of cytoplasm; • GAIT complex; • Цитоскелет; • екзосома; • гіалоплазма; • клітинне ядро; • GO:0005578 Позаклітинна матриця; • цитоплазма; • Рибонуклеопротеїни;
Біологічний процес	• peptidyl-cysteine S-trans-nitrosylation; • neuron apoptotic process; • Глюконеогенез; • negative regulation of translation; • гліколіз; • canonical glycolysis; • protein stabilization; • cellular response to interferon-gamma; • regulation of translation; • microtubule cytoskeleton organization; • regulation of macroautophagy; • GO:0097285 апоптоз; • glucose metabolic process; • negative regulation of endopeptidase activity; • antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Ортологи
	2597
	100042025
	ENSG00000111640
	н/д
	P04406
	P16858
NM_002046; NM_001256799; NM_001289745; NM_001289746; NM_001357938;
	NM_001357943; NM_001357944
	XM_001476707
	NP_001243728; NP_001276674; NP_001276675; NP_002037; NP_001344872
	NP_001276655; NP_032110
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

Гліцеральдегід-3-фосфатдегідрогеназа (англ. Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase) – білок, який кодується геном GAPDH, розташованим у людей на короткому плечі 12-ї хромосоми. ^[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 335 амінокислот, а молекулярна маса — 36 053^[4].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MGKVKVGVNG	FGRIGRLVTR	AAFNSGKVDI	VAINDPFIDL	NYMVYMFQYD
STHGKFHGTV	KAENGKLVIN	GNPITIFQER	DPSKIKWGDA	GAEYVVESTG
VFTTMEKAGA	HLQGGAKRVI	ISAPSADAPM	FVMGVNHEKY	DNSLKIISNA
SCTTNCLAPL	AKVIHDNFGI	VEGLMTTVHA	ITATQKTVDG	PSGKLWRDGR
GALQNIIPAS	TGAAKAVGKV	IPELNGKLTG	MAFRVPTANV	SVVDLTCRLE
KPAKYDDIKK	VVKQASEGPL	KGILGYTEHQ	VVSSDFNSDT	HSSTFDAGAG
IALNDHFVKL	ISWYDNEFGY	SNRVVDLMAH	MASKE

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Цей білок за функціями належить до оксидоредуктаз, трансфераз. Задіяний у таких біологічних процесах як апоптоз, гліколіз, регуляція трансляції. Білок має сайт для зв'язування з НАД. Локалізований у цитоплазмі, цитоскелеті, ядрі, мембрані.

Участь у гліколізі[ред. | ред. код]

Гліцеральдегід-3-фосфатдегідрогеназа каталізує реакцію окиснення гліцеральдегід-3-фосфату із одночасним його фосфорилюванням. Це перша реакція гліколізу в якій виділяється енергія. В ході цієї реакції альдегід перетворюється не на вільну кислоту, а на змішаний ангідрид із фосфатною кислотою (1,3-бісфосфогліцерат). Сполуки такого типу — ацилфосфати — мають дуже велику від'ємну зміну вільної енергії гідролізу (ΔG₀ = −49,3 кДж/моль)^[5].

Реакцію перетворення гліцеральдегід-3-фосфату в 1,3-бісфосфогліцерат можна розглядати як два окремі процеси: окиснення альдегідної групи за допомогою НАД⁺ та приєднання фосфатної групи до утвореної карбонової кислоти. Перша реакція термодинамічно вигідна (ΔG₀ = −50 кДж/моль), друга, навпаки, невигідна. Зміна вільної енергії для другої реакції майже така сама, тільки ця зміна додатна. Якби вони відбувались послідовно одна за одною, то друга реакція вимагала б надто великої енергії активації, щоб перебігати в клітині з достатньою швидкістю. Але обидва процеси є спряженими тому, що проміжна сполука — 3-фосфогліцерат — ковалентно зв'язана із залишком цистеїну тіоестерним зв'язком в активному центрі ферменту. Такий тип зв'язку дозволяє «законсервувати» частину енергії, яка виділяється під час окиснення гліцеральдегід-3-фосфату, та використати її для реакції із ортофосфатною кислотою^[6].

ΔG⁰ = 6,3 кДж/моль

Примітки[ред. | ред. код]

↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:4141 (англ.) . Архів оригіналу за 23 жовтня 2016. Процитовано 30 січня 2017.
↑ UniProt, P04406 (англ.) . Архів оригіналу за 27 лютого 2017. Процитовано 30 січня 2017.
↑ Nelson et al, 2008, с. 536.
↑ Berg et al, 2007, с. 442.

Література[ред. | ред. код]

Arcari P., Martinelli R., Salvatore F. (1984). The complete sequence of a full length cDNA for human liver glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase: evidence for multiple mRNA species. Nucleic Acids Res. 12: 9179—9189. PMID 6096821 DOI:10.1093/nar/12.23.9179
Tso J.Y., Sun X.-H., Kao T.-H., Reece K.S., Wu R. (1985). Isolation and characterization of rat and human glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase cDNAs: genomic complexity and molecular evolution of the gene. Nucleic Acids Res. 13: 2485—2502. PMID 2987855 DOI:10.1093/nar/13.7.2485
Ye Z., Connor J.R. (2000). cDNA cloning by amplification of circularized first strand cDNAs reveals non-IRE-regulated iron-responsive mRNAs. Biochem. Biophys. Res. Commun. 275: 223—227. PMID 10944468 DOI:10.1006/bbrc.2000.3282
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Nowak K., Wolny M., Banas T. (1981). The complete amino acid sequence of human muscle glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase. FEBS Lett. 134: 143—146. PMID 7030790 DOI:10.1016/0014-5793(81)80587-X
Tisdale E.J. (2002). Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase is phosphorylated by protein kinase Ciota /lambda and plays a role in microtubule dynamics in the early secretory pathway. J. Biol. Chem. 277: 3334—3341. PMID 11724794 DOI:10.1074/jbc.M109744200
Berg JM, Tymoczko JL, Stryer L (2007). Biochemistry (вид. 6th). W.H. Freeman and Company. ISBN 0-7167-8724-5. (англ.)
Campbell NA, Reece JB (2008). Biology (вид. 8th). Benjamin Cammings. ISBN 978-0321543257. Архів оригіналу за 3 березня 2011. Процитовано 2 травня 2017. (англ.)
Marieb EN, Hoehn K (2006). Human Anatomy & Physiology (вид. 7th). Benjamin Cummings. ISBN 978-0805359091. (англ.)
Nelson D.L., Cox M.M. (2008). Lehninger Principles of Biochemistry (вид. 5th). W. H. Freeman. ISBN 978-0-7167-7108-1. (англ.)

Див. також[ред. | ред. код]

Хромосома 12

Це незавершена стаття про білки.
Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її.

Портал «Біологія» Портал «Хімія»

[1] Human PubMed Reference:.

[2] Mouse PubMed Reference:.

[HGNC-3] HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:4141 (англ.) . Архів оригіналу за 23 жовтня 2016. Процитовано 30 січня 2017.

[UniProt-4] UniProt, P04406 (англ.) . Архів оригіналу за 27 лютого 2017. Процитовано 30 січня 2017.

[FOOTNOTENelson_et_al2008536-5] Nelson et al, 2008, с. 536.

[FOOTNOTEBerg_et_al2007442-6] Berg et al, 2007, с. 442.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

Гліцеральдегід-3-фосфатдегідрогеназа

Зміст

Участь у гліколізі[ред. | ред. код]

Примітки[ред. | ред. код]

Література[ред. | ред. код]

Див. також[ред. | ред. код]

Навігаційне меню

Гліцеральдегід-3-фосфатдегідрогеназа

Участь у гліколізі[ред. | ред. код]

Примітки[ред. | ред. код]

Література[ред. | ред. код]

Див. також[ред. | ред. код]

Навігаційне меню

Пошук