P2RX1

Матеріал з Вікіпедії — вільної енциклопедії.
Перейти до навігації Перейти до пошуку
P2RX1
Ідентифікатори
Символи P2RX1, P2X1, purinergic receptor P2X 1
Зовнішні ІД OMIM: 600845 MGI: 1098235 HomoloGene: 1921 GeneCards: P2RX1
Реагує на сполуку
Аденозинтрифосфат[1]
Шаблон експресії
Більше даних
Ортологи
Види Людина Миша
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq (мРНК)
NM_002558
NM_008771
RefSeq (білок)
NP_002549
NP_032797
Локус (UCSC) Хр. 17: 3.9 – 3.92 Mb Хр. 11: 72.89 – 72.91 Mb
PubMed search [2] [3]
Вікідані
Див./Ред. для людейДив./Ред. для мишей

P2RX1 (англ. Purinergic receptor P2X 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 17-ї хромосоми.[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 399 амінокислот, а молекулярна маса — 44 980[5].

Послідовність амінокислот
1020304050
MARRFQEELAAFLFEYDTPRMVLVRNKKVGVIFRLIQLVVLVYVIGWVFL
YEKGYQTSSGLISSVSVKLKGLAVTQLPGLGPQVWDVADYVFPAQGDNSF
VVMTNFIVTPKQTQGYCAEHPEGGICKEDSGCTPGKAKRKAQGIRTGKCV
AFNDTVKTCEIFGWCPVEVDDDIPRPALLREAENFTLFIKNSISFPRFKV
NRRNLVEEVNAAHMKTCLFHKTLHPLCPVFQLGYVVQESGQNFSTLAEKG
GVVGITIDWHCDLDWHVRHCRPIYEFHGLYEEKNLSPGFNFRFARHFVEN
GTNYRHLFKVFGIRFDILVDGKAGKFDIIPTMTTIGSGIGIFGVATVLCD
LLLLHILPKRHYYKQKKFKYAEDMGPGAAERDLAATSSTLGLQENMRTS

Кодований геном білок за функціями належить до рецепторів, іонних каналів, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як апоптоз, транспорт іонів, транспорт. Локалізований у мембрані.

Література

  • Longhurst P.A., Schwegel T., Folander K., Swanson R. (1996). The human P2x1 receptor: molecular cloning, tissue distribution, and localization to chromosome 17. Biochim. Biophys. Acta. 1308: 185—188. PMID 8809107 DOI:10.1016/0167-4781(96)00112-1
  • Sun B., Li J., Okahara K., Kambayashi J. (1998). P2X1 purinoceptor in human platelets. Molecular cloning and functional characterization after heterologous expression. J. Biol. Chem. 273: 11544—11547. PMID 9565569 DOI:10.1074/jbc.273.19.11544
  • The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
  • Ennion S.J., Evans R.J. (2002). Conserved cysteine residues in the extracellular loop of the human P2X(1) receptor form disulfide bonds and are involved in receptor trafficking to the cell surface. Mol. Pharmacol. 61: 303—311. PMID 11809854 DOI:10.1124/mol.61.2.303
  • Roberts J.A., Bottrill A.R., Mistry S., Evans R.J. (2012). Mass spectrometry analysis of human P2X1 receptors; insight into phosphorylation, modelling and conformational changes. J. Neurochem. 123: 725—735. PMID 22971236 DOI:10.1111/jnc.12012

Примітки

Див. також