Фактор зсідання крові V

F5
Наявні структури PDB Пошук ортологів: PDBe RCSB Список кодів PDB 3S9C, 1CZS, 1CZV, 3P6Z, 3P70
Ідентифікатори
Символи	F5, FVL, PCCF, RPRGL1, THPH2, coagulation factor V
Зовнішні ІД	OMIM: 612309 MGI: 88382 HomoloGene: 104 GeneCards: F5
Пов'язані генетичні захворювання
Owren's disease, activated protein C resistance, factor v leiden
Онтологія гена Молекулярна функція • зв'язування з іоном металу • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • copper ion binding Клітинна компонента • platelet alpha granule • extracellular vesicle • endoplasmic reticulum lumen • мембрана • клітинна мембрана • extracellular region • COPII-coated ER to Golgi transport vesicle • endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane • platelet alpha granule lumen • комплекс Ґольджі • ендоплазматичний ретикулум • Golgi membrane • міжклітинний простір Біологічний процес • гемостаз • platelet degranulation • зсідання крові • кровообіг • endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport • COPII vesicle coating • response to vitamin K • посттрансляційна модифікація Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
Більше даних
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	2153	14067
Ensembl	ENSG00000198734	ENSMUSG00000026579
UniProt	P12259	O88783
RefSeq (мРНК)	NM_000130	NM_007976
RefSeq (білок)	NP_000121	NP_032002
Локус (UCSC)	Хр. 1: 169.51 – 169.59 Mb	Хр. 1: 163.98 – 164.05 Mb
PubMed search
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

F5 (англ. Coagulation factor V, Проакцелерин) — білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 1-ї хромосоми. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 2 224 амінокислот, а молекулярна маса — 251 703.

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MFPGCPRLWV		LVVLGTSWVG		WGSQGTEAAQ		LRQFYVAAQG		ISWSYRPEPT
NSSLNLSVTS		FKKIVYREYE		PYFKKEKPQS		TISGLLGPTL		YAEVGDIIKV
HFKNKADKPL		SIHPQGIRYS		KLSEGASYLD		HTFPAEKMDD		AVAPGREYTY
EWSISEDSGP		THDDPPCLTH		IYYSHENLIE		DFNSGLIGPL		LICKKGTLTE
GGTQKTFDKQ		IVLLFAVFDE		SKSWSQSSSL		MYTVNGYVNG		TMPDITVCAH
DHISWHLLGM		SSGPELFSIH		FNGQVLEQNH		HKVSAITLVS		ATSTTANMTV
GPEGKWIISS		LTPKHLQAGM		QAYIDIKNCP		KKTRNLKKIT		REQRRHMKRW
EYFIAAEEVI		WDYAPVIPAN		MDKKYRSQHL		DNFSNQIGKH		YKKVMYTQYE
DESFTKHTVN		PNMKEDGILG		PIIRAQVRDT		LKIVFKNMAS		RPYSIYPHGV
TFSPYEDEVN		SSFTSGRNNT		MIRAVQPGET		YTYKWNILEF		DEPTENDAQC
LTRPYYSDVD		IMRDIASGLI		GLLLICKSRS		LDRRGIQRAA		DIEQQAVFAV
FDENKSWYLE		DNINKFCENP		DEVKRDDPKF		YESNIMSTIN		GYVPESITTL
GFCFDDTVQW		HFCSVGTQNE		ILTIHFTGHS		FIYGKRHEDT		LTLFPMRGES
VTVTMDNVGT		WMLTSMNSSP		RSKKLRLKFR		DVKCIPDDDE		DSYEIFEPPE
STVMATRKMH		DRLEPEDEES		DADYDYQNRL		AAALGIRSFR		NSSLNQEEEE
FNLTALALEN		GTEFVSSNTD		IIVGSNYSSP		SNISKFTVNN		LAEPQKAPSH
QQATTAGSPL		RHLIGKNSVL		NSSTAEHSSP		YSEDPIEDPL		QPDVTGIRLL
SLGAGEFKSQ		EHAKHKGPKV		ERDQAAKHRF		SWMKLLAHKV		GRHLSQDTGS
PSGMRPWEDL		PSQDTGSPSR		MRPWKDPPSD		LLLLKQSNSS		KILVGRWHLA
SEKGSYEIIQ		DTDEDTAVNN		WLISPQNASR		AWGESTPLAN		KPGKQSGHPK
FPRVRHKSLQ		VRQDGGKSRL		KKSQFLIKTR		KKKKEKHTHH		APLSPRTFHP
LRSEAYNTFS		ERRLKHSLVL		HKSNETSLPT		DLNQTLPSMD		FGWIASLPDH
NQNSSNDTGQ		ASCPPGLYQT		VPPEEHYQTF		PIQDPDQMHS		TSDPSHRSSS
PELSEMLEYD		RSHKSFPTDI		SQMSPSSEHE		VWQTVISPDL		SQVTLSPELS
QTNLSPDLSH		TTLSPELIQR		NLSPALGQMP		ISPDLSHTTL		SPDLSHTTLS
LDLSQTNLSP		ELSQTNLSPA		LGQMPLSPDL		SHTTLSLDFS		QTNLSPELSH
MTLSPELSQT		NLSPALGQMP		ISPDLSHTTL		SLDFSQTNLS		PELSQTNLSP
ALGQMPLSPD		PSHTTLSLDL		SQTNLSPELS		QTNLSPDLSE		MPLFADLSQI
PLTPDLDQMT		LSPDLGETDL		SPNFGQMSLS		PDLSQVTLSP		DISDTTLLPD
LSQISPPPDL		DQIFYPSESS		QSLLLQEFNE		SFPYPDLGQM		PSPSSPTLND
TFLSKEFNPL		VIVGLSKDGT		DYIEIIPKEE		VQSSEDDYAE		IDYVPYDDPY
KTDVRTNINS		SRDPDNIAAW		YLRSNNGNRR		NYYIAAEEIS		WDYSEFVQRE
TDIEDSDDIP		EDTTYKKVVF		RKYLDSTFTK		RDPRGEYEEH		LGILGPIIRA
EVDDVIQVRF		KNLASRPYSL		HAHGLSYEKS		SEGKTYEDDS		PEWFKEDNAV
QPNSSYTYVW		HATERSGPES		PGSACRAWAY		YSAVNPEKDI		HSGLIGPLLI
CQKGILHKDS		NMPMDMREFV		LLFMTFDEKK		SWYYEKKSRS		SWRLTSSEMK
KSHEFHAING		MIYSLPGLKM		YEQEWVRLHL		LNIGGSQDIH		VVHFHGQTLL
ENGNKQHQLG		VWPLLPGSFK		TLEMKASKPG		WWLLNTEVGE		NQRAGMQTPF
LIMDRDCRMP		MGLSTGIISD		SQIKASEFLG		YWEPRLARLN		NGGSYNAWSV
EKLAAEFASK		PWIQVDMQKE		VIITGIQTQG		AKHYLKSCYT		TEFYVAYSSN
QINWQIFKGN		STRNVMYFNG		NSDASTIKEN		QFDPPIVARY		IRISPTRAYN
RPTLRLELQG		CEVNGCSTPL		GMENGKIENK		QITASSFKKS		WWGDYWEPFR
ARLNAQGRVN		AWQAKANNNK		QWLEIDLLKI		KKITAIITQG		CKSLSSEMYV
KSYTIHYSEQ		GVEWKPYRLK		SSMVDKIFEG		NTNTKGHVKN		FFNPPIISRF
IRVIPKTWNQ		SIALRLELFG		CDIY

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Задіяний у таких біологічних процесах як зсідання крові, гемостаз. Білок має сайт для зв'язування з іоном міді, іонами металів, іоном кальцію. Секретований назовні.

Клінічне значення

Відомі різні спадкові порушення фактора V. Дефіцит пов'язаний з рідкісною легкою формою гемофілії, яка успадковується за аутосомно-рецесивним типом (парагемофілія або хвороба Оврена), частота виникнення якої становить 1:1 000 000.^{[джерело?]}

Інші мутації фактора V пов'язані з венозним тромбозом. Вони є найпоширенішими спадковими причинами тромбофілії (схильності до утворення тромбів). Приблизно від 2 до 15% осіб зі світлою шкірою мають мутацію Лейдена, пов’язану із заміною залишку аргініну глутаміном у положенні амінокислоти 506 (R506Q). Серед пацієнтів із рецидивуючим тромбозом глибоких вен, частота цієї мутації сягає 60%. Усі протромботичні мутації фактора V (фактор V Лейден, фактор V Кембридж, фактор V Гонконг) роблять його стійким до розщеплення активованим протеїном С («АРС резистентність»). Він залишається активним і збільшує швидкість утворення тромбіну.^{[джерело?]}

Див. також

• Хромосома 1
• Зсідання крові

Література

• Cripe L.D., Moore K.D., Kane W.H. (1992). Structure of the gene for human coagulation factor V. Biochemistry. 31: 3777—3785. PMID 1567832 DOI:10.1021/bi00130a007
• Kane W.H., Ichinose A., Hagen F.S., Davie E.W. (1987). Cloning of cDNAs coding for the heavy chain region and connecting region of human factor V, a blood coagulation factor with four types of internal repeats. Biochemistry. 26: 6508—6514. PMID 2827731 DOI:10.1021/bi00394a033
• Kane W.H., Davie E.W. (1986). Cloning of a cDNA coding for human factor V, a blood coagulation factor homologous to factor VIII and ceruloplasmin. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 83: 6800—6804. PMID 3092220 DOI:10.1073/pnas.83.18.6800
• Pittman D.D., Tomkinson K.N., Michnick D., Selighsohn U., Kaufman R.J. (1994). Posttranslational sulfation of factor V is required for efficient thrombin cleavage and activation and for full procoagulant activity. Biochemistry. 33: 6952—6959. PMID 8204629 DOI:10.1021/bi00188a026
• Kise H., Nishioka J., Kawamura J., Suzuki K. (1996). Characterization of semenogelin II and its molecular interaction with prostate-specific antigen and protein C inhibitor. Eur. J. Biochem. 238: 88—96. PMID 8665956 DOI:10.1111/j.1432-1033.1996.0088q.x
• Nishioka J., Ning M., Hayashi T., Suzuki K. (1998). Protein C inhibitor secreted from activated platelets efficiently inhibits activated protein C on phosphatidylethanolamine of platelet membrane and microvesicles. J. Biol. Chem. 273: 11281—11287. PMID 9556620 DOI:10.1074/jbc.273.18.11281