PSMB2

PSMB2
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	4R3O, 4R67, 1IRU, 5A0Q
Ідентифікатори
Символи	PSMB2, HC7-I, proteasome subunit beta 2, proteasome 20S subunit beta 2
Зовнішні ІД	OMIM: 602175 MGI: 1347045 HomoloGene: 2088 GeneCards: PSMB2
Реагує на сполуку
	Карфілзоміб, ixazomib, Oprozomib
Онтологія гена
Молекулярна функція	• endopeptidase activity; • GO:0070122 peptidase activity; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • threonine-type endopeptidase activity; • hydrolase activity;
Клітинна компонента	• цитоплазма; • гіалоплазма; • мембрана; • нуклеоплазма; • Протеасома; • екзосома; • клітинне ядро; • proteasome core complex; • proteasome core complex, beta-subunit complex;
Біологічний процес	• regulation of cellular amino acid metabolic process; • antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class I, TAP-dependent; • GO:1904578 response to organic cyclic compound; • regulation of mRNA stability; • positive regulation of canonical Wnt signaling pathway; • protein polyubiquitination; • stimulatory C-type lectin receptor signaling pathway; • tumor necrosis factor-mediated signaling pathway; • протеоліз; • MAPK cascade; • Fc-epsilon receptor signaling pathway; • NIK/NF-kappaB signaling; • response to organonitrogen compound; • anaphase-promoting complex-dependent catabolic process; • proteolysis involved in cellular protein catabolic process; • T cell receptor signaling pathway; • negative regulation of canonical Wnt signaling pathway; • proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process; • Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway; • GO:0022415 viral process; • negative regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle; • protein deubiquitination; • SCF-dependent proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process; • трансмембранний транспорт; • regulation of transcription from RNA polymerase II promoter in response to hypoxia; • посттрансляційна модифікація; • regulation of hematopoietic stem cell differentiation; • proteasomal protein catabolic process; • proteasomal ubiquitin-independent protein catabolic process; • interleukin-1-mediated signaling pathway; • regulation of mitotic cell cycle phase transition;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	Більше даних
Ортологи
	5690
	26445
	ENSG00000126067
	ENSMUSG00000028837
	P49721
	Q9R1P3
	NM_002794; NM_001199779; NM_001199780
	NM_011970
	NP_001186708; NP_001186709; NP_002785
	NP_036100
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

PSMB2 (англ. Proteasome subunit beta 2) — білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 1-ї хромосоми.^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 201 амінокислот, а молекулярна маса — 22 836^[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MEYLIGIQGP	DYVLVASDRV	AASNIVQMKD	DHDKMFKMSE	KILLLCVGEA
GDTVQFAEYI	QKNVQLYKMR	NGYELSPTAA	ANFTRRNLAD	CLRSRTPYHV
NLLLAGYDEH	EGPALYYMDY	LAALAKAPFA	AHGYGAFLTL	SILDRYYTPT
ISRERAVELL	RKCLEELQKR	FILNLPTFSV	RIIDKNGIHD	LDNISFPKQG
S

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до гідролаз, протеаз, треонінових протеаз. Задіяний у такому біологічному процесі як взаємодія хазяїн-вірус. Локалізований у цитоплазмі, ядрі.

Література[ред. | ред. код]

Nothwang H.G., Tamura T., Tanaka K., Ichihara A. (1994). Sequence analyses and inter-species comparisons of three novel human proteasomal subunits, HsN3, HsC7-I and HsC10-II, confine potential proteolytic active-site residues. Biochim. Biophys. Acta. 1219: 361—368. PMID 7918633 DOI:10.1016/0167-4781(94)90060-4
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Kristensen P., Johnsen A.H., Uerkvitz W., Tanaka K., Hendil K.B. (1994). Human proteasome subunits from 2-dimensional gels identified by partial sequencing. Biochem. Biophys. Res. Commun. 205: 1785—1789. PMID 7811265 DOI:10.1006/bbrc.1994.2876
Yano M., Koumoto Y., Kanesaki Y., Wu X., Kido H. (2004). 20S proteasome prevents aggregation of heat-denatured proteins without PA700 regulatory subcomplex like a molecular chaperone. Biomacromolecules. 5: 1465—1469. PMID 15244466 DOI:10.1021/bm049957a
Rut W., Drag M. (2016). Human 20S proteasome activity towards fluorogenic peptides of various chain lengths. Biol. Chem. 397: 921—926. PMID 27176742 DOI:10.1515/hsz-2016-0176
da Fonseca P.C., Morris E.P. (2015). Cryo-EM reveals the conformation of a substrate analogue in the human 20S proteasome core. Nat. Commun. 6: 7573—7573. PMID 26133119 DOI:10.1038/ncomms8573