EP300

Матеріал з Вікіпедії — вільної енциклопедії.
Jump to navigation Jump to search
EP300
Protein EP300 PDB 1f81.png
Наявні структури
PDB Пошук ортологів: PDBe RCSB
Ідентифікатори
Символи EP300, KAT3B, RSTS2, p300, E1A binding protein p300
Зовнішні ІД MGI: 1276116 HomoloGene: 1094 GeneCards: EP300
Реагує на сполуку
Куркумін, Ґаллат епіґаллокатехіну, plumbagin[1]
Шаблон експресії
PBB GE EP300 213579 s at fs.png

PBB GE EP300 202221 s at fs.png
Більше даних
Ортологи
Види Людина Миша
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq (мРНК)
NM_001429
NM_001362843
NM_177821
RefSeq (білок)
NP_001420
NP_001349772
NP_808489
Локус (UCSC) Хр. 22: 41.09 – 41.18 Mb Хр. 15: 81.59 – 81.65 Mb
PubMed search [2] [3]
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

EP300 (англ. E1A binding protein p300) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 22-ї хромосоми.[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 2 414 амінокислот, а молекулярна маса — 264 161[5].

Послідовність амінокислот
10 20 30 40 50
MAENVVEPGP PSAKRPKLSS PALSASASDG TDFGSLFDLE HDLPDELINS
TELGLTNGGD INQLQTSLGM VQDAASKHKQ LSELLRSGSS PNLNMGVGGP
GQVMASQAQQ SSPGLGLINS MVKSPMTQAG LTSPNMGMGT SGPNQGPTQS
TGMMNSPVNQ PAMGMNTGMN AGMNPGMLAA GNGQGIMPNQ VMNGSIGAGR
GRQNMQYPNP GMGSAGNLLT EPLQQGSPQM GGQTGLRGPQ PLKMGMMNNP
NPYGSPYTQN PGQQIGASGL GLQIQTKTVL SNNLSPFAMD KKAVPGGGMP
NMGQQPAPQV QQPGLVTPVA QGMGSGAHTA DPEKRKLIQQ QLVLLLHAHK
CQRREQANGE VRQCNLPHCR TMKNVLNHMT HCQSGKSCQV AHCASSRQII
SHWKNCTRHD CPVCLPLKNA GDKRNQQPIL TGAPVGLGNP SSLGVGQQSA
PNLSTVSQID PSSIERAYAA LGLPYQVNQM PTQPQVQAKN QQNQQPGQSP
QGMRPMSNMS ASPMGVNGGV GVQTPSLLSD SMLHSAINSQ NPMMSENASV
PSLGPMPTAA QPSTTGIRKQ WHEDITQDLR NHLVHKLVQA IFPTPDPAAL
KDRRMENLVA YARKVEGDMY ESANNRAEYY HLLAEKIYKI QKELEEKRRT
RLQKQNMLPN AAGMVPVSMN PGPNMGQPQP GMTSNGPLPD PSMIRGSVPN
QMMPRITPQS GLNQFGQMSM AQPPIVPRQT PPLQHHGQLA QPGALNPPMG
YGPRMQQPSN QGQFLPQTQF PSQGMNVTNI PLAPSSGQAP VSQAQMSSSS
CPVNSPIMPP GSQGSHIHCP QLPQPALHQN SPSPVPSRTP TPHHTPPSIG
AQQPPATTIP APVPTPPAMP PGPQSQALHP PPRQTPTPPT TQLPQQVQPS
LPAAPSADQP QQQPRSQQST AASVPTPTAP LLPPQPATPL SQPAVSIEGQ
VSNPPSTSST EVNSQAIAEK QPSQEVKMEA KMEVDQPEPA DTQPEDISES
KVEDCKMEST ETEERSTELK TEIKEEEDQP STSATQSSPA PGQSKKKIFK
PEELRQALMP TLEALYRQDP ESLPFRQPVD PQLLGIPDYF DIVKSPMDLS
TIKRKLDTGQ YQEPWQYVDD IWLMFNNAWL YNRKTSRVYK YCSKLSEVFE
QEIDPVMQSL GYCCGRKLEF SPQTLCCYGK QLCTIPRDAT YYSYQNRYHF
CEKCFNEIQG ESVSLGDDPS QPQTTINKEQ FSKRKNDTLD PELFVECTEC
GRKMHQICVL HHEIIWPAGF VCDGCLKKSA RTRKENKFSA KRLPSTRLGT
FLENRVNDFL RRQNHPESGE VTVRVVHASD KTVEVKPGMK ARFVDSGEMA
ESFPYRTKAL FAFEEIDGVD LCFFGMHVQE YGSDCPPPNQ RRVYISYLDS
VHFFRPKCLR TAVYHEILIG YLEYVKKLGY TTGHIWACPP SEGDDYIFHC
HPPDQKIPKP KRLQEWYKKM LDKAVSERIV HDYKDIFKQA TEDRLTSAKE
LPYFEGDFWP NVLEESIKEL EQEEEERKRE ENTSNESTDV TKGDSKNAKK
KNNKKTSKNK SSLSRGNKKK PGMPNVSNDL SQKLYATMEK HKEVFFVIRL
IAGPAANSLP PIVDPDPLIP CDLMDGRDAF LTLARDKHLE FSSLRRAQWS
TMCMLVELHT QSQDRFVYTC NECKHHVETR WHCTVCEDYD LCITCYNTKN
HDHKMEKLGL GLDDESNNQQ AAATQSPGDS RRLSIQRCIQ SLVHACQCRN
ANCSLPSCQK MKRVVQHTKG CKRKTNGGCP ICKQLIALCC YHAKHCQENK
CPVPFCLNIK QKLRQQQLQH RLQQAQMLRR RMASMQRTGV VGQQQGLPSP
TPATPTTPTG QQPTTPQTPQ PTSQPQPTPP NSMPPYLPRT QAAGPVSQGK
AAGQVTPPTP PQTAQPPLPG PPPAAVEMAM QIQRAAETQR QMAHVQIFQR
PIQHQMPPMT PMAPMGMNPP PMTRGPSGHL EPGMGPTGMQ QQPPWSQGGL
PQPQQLQSGM PRPAMMSVAQ HGQPLNMAPQ PGLGQVGISP LKPGTVSQQA
LQNLLRTLRS PSSPLQQQQV LSILHANPQL LAAFIKQRAA KYANSNPQPI
PGQPGMPQGQ PGLQPPTMPG QQGVHSNPAM QNMNPMQAGV QRAGLPQQQP
QQQLQPPMGG MSPQAQQMNM NHNTMPSQFR DILRRQQMMQ QQQQQGAGPG
IGPGMANHNQ FQQPQGVGYP PQQQQRMQHH MQQMQQGNMG QIGQLPQALG
AEAGASLQAY QQRLLQQQMG SPVQPNPMSP QQHMLPNQAQ SPHLQGQQIP
NSLSNQVRSP QPVPSPRPQS QPPHSSPSPR MQPQPSPHHV SPQTSSPHPG
LVAAQANPME QGHFASPDQN SMLSQLASNP GMANLHGASA TDLGLSTDNS
DLNSNLSQST LDIH

Кодований геном білок за функціями належить до трансфераз, ацилтрансфераз, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як взаємодія хазяїн-вірус, транскрипція, регуляція транскрипції, клітинний цикл, біологічні ритми, ацетилювання. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном цинку. Локалізований у цитоплазмі, ядрі.

Література[ред.ред. код]

  • Lundblad J.R., Kwok R.P.S., Laurance M.E., Harter M.L., Goodman R.H. (1995). Adenoviral E1A-associated protein p300 as a functional homologue of the transcriptional co-activator CBP.. Nature 374: 85 — 88.  PubMed DOI:10.1038/374085a0
  • Ogryzko V.V., Schiltz R.L., Russanova V., Howard B.H., Nakatani Y. (1996). The transcriptional coactivators p300 and CBP are histone acetyltransferases.. Cell 87: 953 — 959.  PubMed DOI:10.1016/S0092-8674(00)82001-2
  • Yang X.-J., Ogryzko V.V., Nishikawa J., Howard B.H., Nakatani Y. (1996). A p300/CBP-associated factor that competes with the adenoviral oncoprotein E1A.. Nature 382: 319 — 324.  PubMed DOI:10.1038/382319a0
  • Bex F., Yin M.-J., Burny A., Gaynor R.B. (1998). Differential transcriptional activation by human T-cell leukemia virus type 1 Tax mutants is mediated by distinct interactions with CREB binding protein and p300.. Mol. Cell. Biol. 18: 2392 — 2405.  PubMed DOI:10.1128/MCB.18.4.2392
  • Fryer C.J., Archer T.K. (1998). Chromatin remodelling by the glucocorticoid receptor requires the BRG1 complex.. Nature 393: 88 — 91.  PubMed DOI:10.1038/30032
  • Lau P., Bailey P., Dowhan D.H., Muscat G.E. (1999). Exogenous expression of a dominant negative RORalpha1 vector in muscle cells impairs differentiation: RORalpha1 directly interacts with p300 and myoD.. Nucleic Acids Res. 27: 411 — 420.  PubMed DOI:10.1093/nar/27.2.411

Примітки[ред.ред. код]

Див. також[ред.ред. код]