Рецептор ліпопротеїнів низької щільності

Матеріал з Вікіпедії — вільної енциклопедії.
Перейти до: навігація, пошук
Рецептор ліпопротеїнів низької щільності
Protein LDLR PDB 1ajj.png
Наявні структури
PDB Пошук ортологів: PDBe RCSB
Ідентифікатори
Символи LDLR, FH, FHC, LDLCQ2, low density lipoprotein receptor
Зовнішні ІД OMIM: 606945 MGI: 96765 HomoloGene: 55469 GeneCards: LDLR
Пов'язані генетичні захворювання
abdominal aortic aneurysm, Серцево-судинні захворювання, lipid metabolism disorder[1]
Шаблон експресії
PBB GE LDLR 202067 s at fs.png

PBB GE LDLR 202068 s at fs.png

PBB GE LDLR 217173 s at fs.png
Більше даних
Ортологи
Види Людина Миша
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq (мРНК)
NM_001252658
NM_001252659
NM_010700
RefSeq (білок)
NP_000518
NP_001182727
NP_001182728
NP_001182729
NP_001182732
NP_001239587
NP_001239588
NP_034830
Локус (UCSC) Хр. 19: 11.09 – 11.13 Mb Хр. 9: 21.72 – 21.75 Mb
PubMed search [2] [3]
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

Рецептор ліпопротеїнів низької щільності (ЛПНЩ-рецептор, англ. Low density lipoprotein receptor, LDL Receptor) – білок, який кодується геном LDLR, розташованим у людини на короткому плечі 19-ї хромосоми.[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 860 амінокислот, а молекулярна маса — 95 376[5].

Цей білок забезпечує ендоцитоз ліпопротеїнів низької щільності, збагачених холестеролом. ЛПНЩ-рецептор є трансмембранним білком, що специфічно розпізнає апоВ-100 і апоЕ. За відкриття цього найважливішого рецептора ліпідного метаболізму Майкл Браун і Джозеф Голдштейн отримали Нобелівську премію з фізіології або медицини 1985 року. Це стало результатом їх робіт з родинної гіперхолестерінемії.

Білок за функціями належить до рецепторів клітини-хазяїна для входу віруса. Задіяний у таких біологічних процесах, як взаємодія хазяїн-вірус, метаболізм ліпідів, транспорт, метаболізм холестеролу, транспорт ліпідів, ендоцитоз. Локалізований у клітинній мембрані, клатрин-вкритих заглибинах мембрани, лізосомах, апараті Гольджі, ендосомах.

Див. також[ред.ред. код]

Література[ред.ред. код]

  • Suedhof T.C., Goldstein J.L., Brown M.S., Russell D.W. (1985). The LDL receptor gene: a mosaic of exons shared with different proteins.. Science 228: 815 — 822.  PubMed DOI:10.1126/science.2988123
  • The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC).. Genome Res. 14: 2121 — 2127. 2004.  PubMed DOI:10.1101/gr.2596504
  • Agnello V., Abel G., Elfahal M., Knight G.B., Zhang Q.X. (1999). Hepatitis C virus and other flaviviridae viruses enter cells via low density lipoprotein receptor.. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 96: 12766 — 12771.  PubMed DOI:10.1073/pnas.96.22.12766
  • Zhang H., Li X.-J., Martin D.B., Aebersold R. (2003). Identification and quantification of N-linked glycoproteins using hydrazide chemistry, stable isotope labeling and mass spectrometry.. Nat. Biotechnol. 21: 660 — 666.  PubMed DOI:10.1038/nbt827
  • Bartosch B., Dubuisson J., Cosset F.-L. (2003). Infectious hepatitis C virus pseudo-particles containing functional E1-E2 envelope protein complexes.. J. Exp. Med. 197: 633 — 642.  PubMed DOI:10.1084/jem.20021756
  • Burden J.J., Sun X.-M., Garcia Garcia A.B., Soutar A.K. (2004). Sorting motifs in the intracellular domain of the low density lipoprotein receptor interact with a novel domain of sorting nexin-17.. J. Biol. Chem. 279: 16237 — 16245.  PubMed DOI:10.1074/jbc.M313689200

Примітки[ред.ред. код]