MMP8

MMP8
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	1A86, 1JAP, 1I76, 1ZVX, 3TT4, 2OY2, 1ZS0, 1JAN, 1MMB, 1I73, 1A85, 1KBC, 1ZP5, 1JH1, 3DPF, 1JAQ, 3DPE, 1BZS, 4QKZ, 1JAO, 3DNG, 2OY4, 1MNC
Ідентифікатори
Символи	MMP8, CLG1, HNC, MMP-8, PMNL-CL, matrix metallopeptidase 8
Зовнішні ІД	OMIM: 120355 MGI: 1202395 HomoloGene: 22482 GeneCards: MMP8
Реагує на сполуку
	cts-1027
Онтологія гена
Молекулярна функція	• zinc ion binding; • GO:0070122 peptidase activity; • hydrolase activity; • metallopeptidase activity; • зв'язування з іоном металу; • serine-type endopeptidase activity; • metalloendopeptidase activity; • endopeptidase activity;
Клітинна компонента	• GO:0005578 Позаклітинна матриця; • extracellular region; • specific granule lumen; • tertiary granule lumen; • міжклітинний простір; • collagen-containing extracellular matrix;
Біологічний процес	• collagen catabolic process; • extracellular matrix disassembly; • endodermal cell differentiation; • протеоліз; • neutrophil degranulation; • GO:1901313 positive regulation of gene expression; • negative regulation of gene expression; • negative regulation of interleukin-10 production; • positive regulation of interleukin-6 production; • positive regulation of DNA binding; • positive regulation of MAPK cascade; • positive regulation of nitric oxide biosynthetic process; • positive regulation of JNK cascade; • regulation of neuroinflammatory response; • positive regulation of neuroinflammatory response; • positive regulation of NIK/NF-kappaB signaling; • positive regulation of reactive oxygen species biosynthetic process; • regulation of microglial cell activation; • positive regulation of microglial cell activation; • extracellular matrix organization;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	Більше даних
Ортологи
	4317
	17394
	ENSG00000118113
	ENSMUSG00000005800
	P22894
	O70138
	NM_001304441; NM_001304442; NM_002424
	NM_008611
	NP_001291370; NP_001291371; NP_002415
	NP_032637
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

MMP8 (англ. Matrix metallopeptidase 8) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 11-ї хромосоми.^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 467 амінокислот, а молекулярна маса — 53 412^[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MFSLKTLPFL	LLLHVQISKA	FPVSSKEKNT	KTVQDYLEKF	YQLPSNQYQS
TRKNGTNVIV	EKLKEMQRFF	GLNVTGKPNE	ETLDMMKKPR	CGVPDSGGFM
LTPGNPKWER	TNLTYRIRNY	TPQLSEAEVE	RAIKDAFELW	SVASPLIFTR
ISQGEADINI	AFYQRDHGDN	SPFDGPNGIL	AHAFQPGQGI	GGDAHFDAEE
TWTNTSANYN	LFLVAAHEFG	HSLGLAHSSD	PGALMYPNYA	FRETSNYSLP
QDDIDGIQAI	YGLSSNPIQP	TGPSTPKPCD	PSLTFDAITT	LRGEILFFKD
RYFWRRHPQL	QRVEMNFISL	FWPSLPTGIQ	AAYEDFDRDL	IFLFKGNQYW
ALSGYDILQG	YPKDISNYGF	PSSVQAIDAA	VFYRSKTYFF	VNDQFWRYDN
QRQFMEPGYP	KSISGAFPGI	ESKVDAVFQQ	EHFFHVFSGP	RYYAFDLIAQ
RVTRVARGNK	WLNCRYG

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до гідролаз, протеаз, металопротеаз. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном цинку, іоном кальцію. Локалізований у позаклітинному матриксі. Також секретований назовні.

Література

The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Knaeuper V., Kraemer S., Reinke H., Tschesche H. (1990). Characterization and activation of procollagenase from human polymorphonuclear leucocytes. N-terminal sequence determination of the proenzyme and various proteolytically activated forms. Eur. J. Biochem. 189: 295—300. PMID 2159879 DOI:10.1111/j.1432-1033.1990.tb15489.x
Blaeser J., Knaeuper V., Osthues A., Reinke H., Tschesche H. (1991). Mercurial activation of human polymorphonuclear leucocyte procollagenase. Eur. J. Biochem. 202: 1223—1230. PMID 1662606 DOI:10.1111/j.1432-1033.1991.tb16494.x
Blaeser J., Triebel S., Reinke H., Tschesche H. (1992). Formation of a covalent Hg-Cys-bond during mercurial activation of PMNL procollagenase gives evidence of a cysteine-switch mechanism. FEBS Lett. 313: 59—61. PMID 1330697 DOI:10.1016/0014-5793(92)81184-N
Knaeuper V., Kraemer S., Reinke H., Tschesche H. (1990). Partial amino acid sequence of human PMN leukocyte procollagenase. Biol. Chem. Hoppe-Seyler. 371: 295—304. PMID 2169256
Knaeuper V., Kraemer S., Reinke H., Tschesche H. (1990). Biol. Chem. Hoppe-Seyler. 371: 733—733. {{cite journal}}: Пропущений або порожній |title= (довідка) PMID 2169766