MMP2

Матеріал з Вікіпедії — вільної енциклопедії.
Перейти до навігації Перейти до пошуку
MMP2
Protein MMP2 PDB 1ck7.png
Наявні структури
PDBПошук ортологів: PDBe RCSB
Ідентифікатори
Символи MMP2, CLG4, CLG4A, MMP-2, MMP-II, MONA, TBE-1, matrix metallopeptidase 2
Зовнішні ІД OMIM: 120360 MGI: 97009 HomoloGene: 3329 GeneCards: MMP2
Реагує на сполуку
tiludronic acid[1]
Шаблон експресії
PBB GE MMP2 201069 at fs.png
Більше даних
Ортологи
Види Людина Миша
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq (мРНК)
NM_004530
NM_001127891
NM_001302508
NM_001302509
NM_001302510
NM_008610
RefSeq (білок)
NP_001121363
NP_001289437
NP_001289438
NP_001289439
NP_004521
NP_032636
Локус (UCSC) Хр. 16: 55.39 – 55.51 Mb Хр. 8: 92.83 – 92.85 Mb
PubMed search [2] [3]
Вікідані
Див./Ред. для людейДив./Ред. для мишей

MMP2 (англ. Matrix metallopeptidase 2) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 16-ї хромосоми.[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 660 амінокислот, а молекулярна маса — 73 882[5].

Кодований геном білок за функціями належить до гідролаз, протеаз, металопротеаз, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як ангіогенез, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном цинку, іоном кальцію. Локалізований у цитоплазмі, ядрі, мембрані, мітохондрії, позаклітинному матриксі. Також секретований назовні.

Література[ред. | ред. код]

  • Collier I.E., Bruns G.A.P., Goldberg G.I., Gerhard D.S. (1991). On the structure and chromosome location of the 72- and 92-kDa human type IV collagenase genes.. Genomics 9: 429 — 434.  PubMed DOI:10.1016/0888-7543(91)90408-7
  • The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC).. Genome Res. 14: 2121 — 2127. 2004.  PubMed DOI:10.1101/gr.2596504
  • Butler G.S., Will H., Atkinson S.J., Murphy G. (1997). Membrane-type-2 matrix metalloproteinase can initiate the processing of progelatinase A and is regulated by the tissue inhibitors of metalloproteinases.. Eur. J. Biochem. 244: 653 — 657.  PubMed DOI:10.1111/j.1432-1033.1997.t01-1-00653.x
  • Brooks P.C., Silletti S., von Schalscha T.L., Friedlander M., Cheresh D.A. (1998). Disruption of angiogenesis by PEX, a noncatalytic metalloproteinase fragment with integrin binding activity.. Cell 92: 391 — 400.  PubMed DOI:10.1016/S0092-8674(00)80931-9
  • Fernandez-Patron C., Radomski M.W., Davidge S.T. (1999). Vascular matrix metalloproteinase-2 cleaves big endothelin-1 yielding a novel vasoconstrictor.. Circ. Res. 85: 906 — 911.  PubMed DOI:10.1161/01.RES.85.10.906
  • Chattopadhyay N., Mitra A., Frei E., Chatterjee A. (2001). Human cervical tumor cell (SiHa) surface alphavbeta3 integrin receptor has associated matrix metalloproteinase (MMP-2) activity.. J. Cancer Res. Clin. Oncol. 127: 653 — 658.  PubMed DOI:10.1007/s004320100271

Примітки[ред. | ред. код]

Див. також[ред. | ред. код]