MMP1

Матеріал з Вікіпедії — вільної енциклопедії.
Перейти до навігації Перейти до пошуку
MMP1
Наявні структури
PDBПошук ортологів: PDBe RCSB
Ідентифікатори
Символи MMP1, CLG, CLGN, matrix metallopeptidase 1
Зовнішні ІД OMIM: 120353 MGI: 1933846 HomoloGene: 20544 GeneCards: MMP1
Реагує на сполуку
cipemastat[1]
Шаблон експресії
Більше даних
Ортологи
Види Людина Миша
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq (мРНК)
NM_002421
NM_001145938
NM_032006
RefSeq (білок)
NP_001139410
NP_002412
NP_114395
Локус (UCSC) Хр. 11: 102.79 – 102.8 Mb Хр. 9: 7.46 – 7.48 Mb
PubMed search [2] [3]
Вікідані
Див./Ред. для людейДив./Ред. для мишей

MMP1 (англ. Matrix metallopeptidase 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 11-ї хромосоми.[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 469 амінокислот, а молекулярна маса — 54 007[5].

Послідовність амінокислот
1020304050
MHSFPPLLLLLFWGVVSHSFPATLETQEQDVDLVQKYLEKYYNLKNDGRQ
VEKRRNSGPVVEKLKQMQEFFGLKVTGKPDAETLKVMKQPRCGVPDVAQF
VLTEGNPRWEQTHLTYRIENYTPDLPRADVDHAIEKAFQLWSNVTPLTFT
KVSEGQADIMISFVRGDHRDNSPFDGPGGNLAHAFQPGPGIGGDAHFDED
ERWTNNFREYNLHRVAAHELGHSLGLSHSTDIGALMYPSYTFSGDVQLAQ
DDIDGIQAIYGRSQNPVQPIGPQTPKACDSKLTFDAITTIRGEVMFFKDR
FYMRTNPFYPEVELNFISVFWPQLPNGLEAAYEFADRDEVRFFKGNKYWA
VQGQNVLHGYPKDIYSSFGFPRTVKHIDAALSEENTGKTYFFVANKYWRY
DEYKRSMDPGYPKMIAHDFPGIGHKVDAVFMKDGFFYFFHGTRQYKFDPK
TKRILTLQKANSWFNCRKN

Кодований геном білок за функціями належить до гідролаз, протеаз, металопротеаз, фосфопротеїнів. Задіяний у такому біологічному процесі, як взаємодія хазяїн-вірус. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном цинку, іоном кальцію. Локалізований у позаклітинному матриксі. Також секретований назовні.

Література

[ред. | ред. код]
  • The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
  • Brinckerhoff C.E., Ruby P.L., Austin S.D., Fini M.E., White H.D. (1987). Molecular cloning of human synovial cell collagenase and selection of a single gene from genomic DNA. J. Clin. Invest. 79: 542—546. PMID 3027129 DOI:10.1172/JCI112845
  • Clark I.M., Cawston T.E. (1989). Fragments of human fibroblast collagenase. Purification and characterization. Biochem. J. 263: 201—206. PMID 2557822 DOI:10.1042/bj2630201
  • Springman E.B., Angleton E.L., Birkedal-Hansen H., Van Wart H.E. (1990). Multiple modes of activation of latent human fibroblast collagenase: evidence for the role of a Cys73 active-site zinc complex in latency and a 'cysteine switch' mechanism for activation. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 87: 364—368. PMID 2153297 DOI:10.1073/pnas.87.1.364
  • Desrochers P.E., Jeffrey J.J., Weiss S.J. (1991). Interstitial collagenase (matrix metalloproteinase-1) expresses serpinase activity. J. Clin. Invest. 87: 2258—2265. PMID 1645757 DOI:10.1172/JCI115262
  • Saarinen J., Welgus H.G., Flizar C.A., Kalkkinen N., Helin J. (1999). N-glycan structures of matrix metalloproteinase-1 derived from human fibroblasts and from HT-1080 fibrosarcoma cells. Eur. J. Biochem. 259: 829—840. PMID 10092871 DOI:10.1046/j.1432-1327.1999.00105.x

Примітки

[ред. | ред. код]

Див. також

[ред. | ред. код]