ADRA2B

Матеріал з Вікіпедії — вільної енциклопедії.
Перейти до навігації Перейти до пошуку
ADRA2B
Наявні структури
PDBПошук ортологів: PDBe RCSB
Ідентифікатори
Символи ADRA2B, ADRA2L1, ADRA2RL1, ADRARL1, ALPHA2BAR, alpha-2BAR, FAME2, adrenoceptor alpha 2B
Зовнішні ІД OMIM: 104260 MGI: 87935 HomoloGene: 553 GeneCards: ADRA2B
Реагує на сполуку
guanabenz, dexmedetomidine, guanfacine, brimonidine, клонідин, норадреналін, оксиметазолін, pergolide, xylazine, апоморфін, brl-44408, бромокриптин, каберголін, хлорпромазин, lisuride, міртазапін, phenoxybenzamine, Фентоламін, празозин, α-yohimbine, roxindole, spiroxatrine, terguride, tolazoline, WB-4101, yohimbine, zotepine, levonordefrin, адреналін, норадреналін, Ефедрин, apraclonidine hydrochloride, dipivefrin hydrochloride, oxymetazoline hydrochloride, phenoxybenzamine hydrochloride, dexmedetomidine hydrochloride[1]
Ортологи
Види Людина Миша
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq (мРНК)
NM_000682
NM_009633
RefSeq (білок)
NP_000673
NP_033763
Локус (UCSC) Хр. 2: 96.11 – 96.12 Mb Хр. 2: 127.21 – 127.21 Mb
PubMed search [2] [3]
Вікідані
Див./Ред. для людейДив./Ред. для мишей

ADRA2B (англ. Adrenoceptor alpha 2B) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 2-ї хромосоми. [4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 450 амінокислот, а молекулярна маса — 49 954[5].

Послідовність амінокислот
1020304050
MDHQDPYSVQATAAIAAAITFLILFTIFGNALVILAVLTSRSLRAPQNLF
LVSLAAADILVATLIIPFSLANELLGYWYFRRTWCEVYLALDVLFCTSSI
VHLCAISLDRYWAVSRALEYNSKRTPRRIKCIILTVWLIAAVISLPPLIY
KGDQGPQPRGRPQCKLNQEAWYILASSIGSFFAPCLIMILVYLRIYLIAK
RSNRRGPRAKGGPGQGESKQPRPDHGGALASAKLPALASVASAREVNGHS
KSTGEKEEGETPEDTGTRALPPSWAALPNSGQGQKEGVCGASPEDEAEEE
EEEEEEEEECEPQAVPVSPASACSPPLQQPQGSRVLATLRGQVLLGRGVG
AIGGQWWRRRAQLTREKRFTFVLAVVIGVFVLCWFPFFFSYSLGAICPKH
CKVPHGLFQFFFWIGYCNSSLNPVIYTIFNQDFRRAFRRILCRPWTQTAW

Кодований геном білок за функціями належить до рецепторів, g-білокспряжених рецепторів, білків внутрішньоклітинного сигналінгу. Задіяний у такому біологічному процесі як поліморфізм. Локалізований у клітинній мембрані, мембрані.

Література

  • Small K.M., Brown K.M., Forbes S.L., Liggett S.B. (2001). Polymorphic deletion of three intracellular acidic residues of the alpha 2B-adrenergic receptor decreases G protein-coupled receptor kinase-mediated phosphorylation and desensitization. J. Biol. Chem. 276: 4917—4922. PMID 11056163 DOI:10.1074/jbc.M008118200
  • The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
  • Chang A.C., Ho T.F., Chang N.-C.A. (1990). In vitro amplification by polymerase chain reaction of a partial gene encoding the third subtype of alpha-2 adrenergic receptor in humans. Biochem. Biophys. Res. Commun. 172: 817—823. PMID 2173582 DOI:10.1016/0006-291X(90)90748-C
  • Li C., Fan Y., Lan T.H., Lambert N.A., Wu G. (2012). Rab26 modulates the cell surface transport of alpha2-adrenergic receptors from the Golgi. J. Biol. Chem. 287: 42784—42794. PMID 23105096 DOI:10.1074/jbc.M112.410936

Примітки

Див. також