COL5A1

Матеріал з Вікіпедії — вільної енциклопедії.
Перейти до навігації Перейти до пошуку
COL5A1
Наявні структури
PDBПошук ортологів: PDBe RCSB
Ідентифікатори
Символи COL5A1, EDSC, collagen type V alpha 1, collagen type V alpha 1 chain, EDSCL1, FMDMF
Зовнішні ІД OMIM: 120215 MGI: 88457 HomoloGene: 55434 GeneCards: COL5A1
Пов'язані генетичні захворювання
type I Ehlers-Danlos syndrome[1]
Реагує на сполуку
ocriplasmin[2]
Шаблон експресії




Більше даних
Ортологи
Види Людина Миша
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq (мРНК)
NM_000093
NM_001278074
NM_015734
RefSeq (білок)
NP_000084
NP_001265003
NP_056549
Локус (UCSC) Хр. 9: 134.64 – 134.84 Mb Хр. 2: 27.78 – 27.93 Mb
PubMed search [3] [4]
Вікідані
Див./Ред. для людейДив./Ред. для мишей

COL5A1 (англ. Collagen type V alpha 1 chain) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 9-ї хромосоми.[5] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 1 838 амінокислот, а молекулярна маса — 183 560[6].

Послідовність амінокислот
1020304050
MDVHTRWKARSALRPGAPLLPPLLLLLLWAPPPSRAAQPADLLKVLDFHN
LPDGITKTTGFCATRRSSKGPDVAYRVTKDAQLSAPTKQLYPASAFPEDF
SILTTVKAKKGSQAFLVSIYNEQGIQQIGLELGRSPVFLYEDHTGKPGPE
DYPLFRGINLSDGKWHRIALSVHKKNVTLILDCKKKTTKFLDRSDHPMID
INGIIVFGTRILDEEVFEGDIQQLLFVSDHRAAYDYCEHYSPDCDTAVPD
TPQSQDPNPDEYYTEGDGEGETYYYEYPYYEDPEDLGKEPTPSKKPVEAA
KETTEVPEELTPTPTEAAPMPETSEGAGKEEDVGIGDYDYVPSEDYYTPS
PYDDLTYGEGEENPDQPTDPGAGAEIPTSTADTSNSSNPAPPPGEGADDL
EGEFTEETIRNLDENYYDPYYDPTSSPSEIGPGMPANQDTIYEGIGGPRG
EKGQKGEPAIIEPGMLIEGPPGPEGPAGLPGPPGTMGPTGQVGDPGERGP
PGRPGLPGADGLPGPPGTMLMLPFRFGGGGDAGSKGPMVSAQESQAQAIL
QQARLALRGPAGPMGLTGRPGPVGPPGSGGLKGEPGDVGPQGPRGVQGPP
GPAGKPGRRGRAGSDGARGMPGQTGPKGDRGFDGLAGLPGEKGHRGDPGP
SGPPGPPGDDGERGDDGEVGPRGLPGEPGPRGLLGPKGPPGPPGPPGVTG
MDGQPGPKGNVGPQGEPGPPGQQGNPGAQGLPGPQGAIGPPGEKGPLGKP
GLPGMPGADGPPGHPGKEGPPGEKGGQGPPGPQGPIGYPGPRGVKGADGI
RGLKGTKGEKGEDGFPGFKGDMGIKGDRGEIGPPGPRGEDGPEGPKGRGG
PNGDPGPLGPPGEKGKLGVPGLPGYPGRQGPKGSIGFPGFPGANGEKGGR
GTPGKPGPRGQRGPTGPRGERGPRGITGKPGPKGNSGGDGPAGPPGERGP
NGPQGPTGFPGPKGPPGPPGKDGLPGHPGQRGETGFQGKTGPPGPPGVVG
PQGPTGETGPMGERGHPGPPGPPGEQGLPGLAGKEGTKGDPGPAGLPGKD
GPPGLRGFPGDRGLPGPVGALGLKGNEGPPGPPGPAGSPGERGPAGAAGP
IGIPGRPGPQGPPGPAGEKGAPGEKGPQGPAGRDGLQGPVGLPGPAGPVG
PPGEDGDKGEIGEPGQKGSKGDKGEQGPPGPTGPQGPIGQPGPSGADGEP
GPRGQQGLFGQKGDEGPRGFPGPPGPVGLQGLPGPPGEKGETGDVGQMGP
PGPPGPRGPSGAPGADGPQGPPGGIGNPGAVGEKGEPGEAGEPGLPGEGG
PPGPKGERGEKGESGPSGAAGPPGPKGPPGDDGPKGSPGPVGFPGDPGPP
GEPGPAGQDGPPGDKGDDGEPGQTGSPGPTGEPGPSGPPGKRGPPGPAGP
EGRQGEKGAKGEAGLEGPPGKTGPIGPQGAPGKPGPDGLRGIPGPVGEQG
LPGSPGPDGPPGPMGPPGLPGLKGDSGPKGEKGHPGLIGLIGPPGEQGEK
GDRGLPGPQGSSGPKGEQGITGPSGPIGPPGPPGLPGPPGPKGAKGSSGP
TGPKGEAGHPGPPGPPGPPGEVIQPLPIQASRTRRNIDASQLLDDGNGEN
YVDYADGMEEIFGSLNSLKLEIEQMKRPLGTQQNPARTCKDLQLCHPDFP
DGEYWVDPNQGCSRDSFKVYCNFTAGGSTCVFPDKKSEGARITSWPKENP
GSWFSEFKRGKLLSYVDAEGNPVGVVQMTFLRLLSASAHQNVTYHCYQSV
AWQDAATGSYDKALRFLGSNDEEMSYDNNPYIRALVDGCATKKGYQKTVL
EIDTPKVEQVPIVDIMFNDFGEASQKFGFEVGPACFMG

Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном кальцію, з молекулою гепарину. Локалізований у позаклітинному матриксі. Також секретований назовні.

Література

[ред. | ред. код]
  • Seyer J.M., Kang A.H. (1989). Covalent structure of collagen: amino acid sequence of three cyanogen bromide-derived peptides from human alpha 1(V) collagen chain. Arch. Biochem. Biophys. 271: 120—129. PMID 2496661 DOI:10.1016/0003-9861(89)90262-2
  • Tillet E., Ruggiero F., Nishiyama A., Stallcup W.B. (1997). The membrane-spanning proteoglycan NG2 binds to collagens V and VI through the central nonglobular domain of its core protein. J. Biol. Chem. 272: 10769—10776. PMID 9099729 DOI:10.1074/jbc.272.16.10769
  • Giunta C., Steinmann B. (2000). Compound heterozygosity for a disease-causing G1489E and disease-modifying G530S substitution in COL5A1 of a patient with the classical type of Ehlers-Danlos syndrome: an explanation of intrafamilial variability?. Am. J. Med. Genet. 90: 72—79. PMID 10602121 DOI:10.1002/(SICI)1096-8628(20000103)90:1<72::AID-AJMG13>3.0.CO;2-C
  • Greenspan D.S., Cheng W., Hoffman G.G. (1991). The pro-alpha-1(V) collagen chain: complete primary structure, distribution of expression, and comparison with the pro-alpha-1(XI) collagen chain. J. Biol. Chem. 266: 24727—24733. PMID 1722213
  • Mann K. (1992). Isolation of the alpha 3-chain of human type V collagen and characterization by partial sequencing. Biol. Chem. Hoppe-Seyler. 373: 69—75. PMID 1571108
  • de Paepe A., Nuytinck L., Hausser I., Anton-Lamprecht I., Naeyaert J.-M. (1997). Mutations in the COL5A1 gene are causal in the Ehlers-Danlos syndromes I and II. Am. J. Hum. Genet. 60: 547—554. PMID 9042913

Примітки

[ред. | ред. код]

Див. також

[ред. | ред. код]