ENG
ENG (англ. Endoglin) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 9-ї хромосоми.[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 658 амінокислот, а молекулярна маса — 70 578[5].
Послідовність амінокислот
10 | 20 | 30 | 40 | 50 | ||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|
MDRGTLPLAV | ALLLASCSLS | PTSLAETVHC | DLQPVGPERG | EVTYTTSQVS | ||||
KGCVAQAPNA | ILEVHVLFLE | FPTGPSQLEL | TLQASKQNGT | WPREVLLVLS | ||||
VNSSVFLHLQ | ALGIPLHLAY | NSSLVTFQEP | PGVNTTELPS | FPKTQILEWA | ||||
AERGPITSAA | ELNDPQSILL | RLGQAQGSLS | FCMLEASQDM | GRTLEWRPRT | ||||
PALVRGCHLE | GVAGHKEAHI | LRVLPGHSAG | PRTVTVKVEL | SCAPGDLDAV | ||||
LILQGPPYVS | WLIDANHNMQ | IWTTGEYSFK | IFPEKNIRGF | KLPDTPQGLL | ||||
GEARMLNASI | VASFVELPLA | SIVSLHASSC | GGRLQTSPAP | IQTTPPKDTC | ||||
SPELLMSLIQ | TKCADDAMTL | VLKKELVAHL | KCTITGLTFW | DPSCEAEDRG | ||||
DKFVLRSAYS | SCGMQVSASM | ISNEAVVNIL | SSSSPQRKKV | HCLNMDSLSF | ||||
QLGLYLSPHF | LQASNTIEPG | QQSFVQVRVS | PSVSEFLLQL | DSCHLDLGPE | ||||
GGTVELIQGR | AAKGNCVSLL | SPSPEGDPRF | SFLLHFYTVP | IPKTGTLSCT | ||||
VALRPKTGSQ | DQEVHRTVFM | RLNIISPDLS | GCTSKGLVLP | AVLGITFGAF | ||||
LIGALLTAAL | WYIYSHTRSP | SKREPVVAVA | APASSESSST | NHSIGSTQST | ||||
PCSTSSMA |
Кодований геном білок за функцією належить до фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як клітинна адгезія, ангіогенез, альтернативний сплайсинг. Локалізований у мембрані.
Література
- Lee N.Y., Blobe G.C. (2007). The interaction of endoglin with beta-arrestin2 regulates transforming growth factor-beta-mediated ERK activation and migration in endothelial cells. J. Biol. Chem. 282: 21507—21517. PMID 17540773 DOI:10.1074/jbc.M700176200
- Shovlin C.L., Hughes J.M.B., Scott J., Seidman C.E., Seidman J.G. (1997). Characterization of endoglin and identification of novel mutations in hereditary hemorrhagic telangiectasia. Am. J. Hum. Genet. 61: 68—79. PMID 9245986 DOI:10.1086/513906
- Pece-Barbara N., Cymerman U., Vera S., Marchuk D.A., Letarte M. (1999). Expression analysis of four endoglin missense mutations suggests that haploinsufficiency is the predominant mechanism for hereditary hemorrhagic telangiectasia type 1. Hum. Mol. Genet. 8: 2171—2181. PMID 10545596 DOI:10.1093/hmg/8.12.2171
- Bossler A.D., Richards J., George C., Godmilow L., Ganguly A. (2006). Novel mutations in ENG and ACVRL1 identified in a series of 200 individuals undergoing clinical genetic testing for hereditary hemorrhagic telangiectasia (HHT): correlation of genotype with phenotype. Hum. Mutat. 27: 667—675. PMID 16752392 DOI:10.1002/humu.20342
- Richards-Yutz J., Grant K., Chao E.C., Walther S.E., Ganguly A. (2010). Update on molecular diagnosis of hereditary hemorrhagic telangiectasia. Hum. Genet. 128: 61—77. PMID 20414677 DOI:10.1007/s00439-010-0825-4
- Gougos A., Letarte M. (1990). Primary structure of endoglin, an RGD-containing glycoprotein of human endothelial cells. J. Biol. Chem. 265: 8361—8364. PMID 1692830
Примітки
- ↑ Захворювання, генетично пов'язані з ENG переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
- ↑ Human PubMed Reference:.
- ↑ Mouse PubMed Reference:.
- ↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:3349 (англ.) . Процитовано 7 вересня 2017.
- ↑ UniProt, P17813 (англ.) . Процитовано 7 вересня 2017.
Див. також
Це незавершена стаття про білки. Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її. |