ENG

ENG
Ідентифікатори
Символи	ENG, Eng, AI528660, AI662476, CD105, Endo, S-endoglin, END, HHT1, ORW1, endoglin
Зовнішні ІД	OMIM: 131195 MGI: 95392 HomoloGene: 92 GeneCards: ENG
Пов'язані генетичні захворювання
хвороба Рандю — Ослера
Онтологія гена Молекулярна функція • type I transforming growth factor beta receptor binding • protein homodimerization activity • activin binding • transforming growth factor beta-activated receptor activity • galactose binding • glycosaminoglycan binding • BMP binding • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • transforming growth factor beta binding • transmembrane signaling receptor activity • type II transforming growth factor beta receptor binding • identical protein binding Клітинна компонента • integral component of membrane • мембрана • focal adhesion • receptor complex • endothelial microparticle • external side of plasma membrane • cell surface • міжклітинний простір • клітинна мембрана Біологічний процес • cell migration involved in endocardial cushion formation • response to hypoxia • GO:0009373 regulation of transcription, DNA-templated • negative regulation of nitric-oxide synthase activity • negative regulation of protein autophosphorylation • venous blood vessel morphogenesis • cell motility • positive regulation of pathway-restricted SMAD protein phosphorylation • regulation of phosphorylation • extracellular matrix disassembly • positive regulation of systemic arterial blood pressure • Загоєння ран • GO:1901227 negative regulation of transcription by RNA polymerase II • negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway • BMP signaling pathway • negative regulation of pathway-restricted SMAD protein phosphorylation • positive regulation of angiogenesis • negative regulation of endothelial cell proliferation • васкулогенез • heart looping • heart development • regulation of cell adhesion • адгезія клітин • negative regulation of cell migration • regulation of cell population proliferation • Ангіогенез • artery morphogenesis • central nervous system vasculogenesis • smooth muscle tissue development • positive regulation of BMP signaling pathway • branching involved in blood vessel morphogenesis • cell chemotaxis • transforming growth factor beta receptor signaling pathway • cell migration • detection of hypoxia • regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway • GO:1901313 positive regulation of gene expression • regulation of cardiac muscle cell apoptotic process • bone development • positive regulation of protein phosphorylation • endocardial cushion to mesenchymal transition • sprouting angiogenesis • response to corticosteroid • extracellular matrix constituent secretion • regulation of cell proliferation involved in heart morphogenesis • response to transforming growth factor beta • positive regulation of collagen biosynthetic process • cellular response to mechanical stimulus • outflow tract septum morphogenesis • epithelial to mesenchymal transition involved in endocardial cushion formation • endocardial cushion morphogenesis • cardiac ventricle morphogenesis • cardiac atrium morphogenesis • ventricular trabecula myocardium morphogenesis • negative regulation of gene expression • dorsal aorta morphogenesis • GO:0003257, GO:0010735, GO:1901228, GO:1900622, GO:1904488 positive regulation of transcription by RNA polymerase II • atrial cardiac muscle tissue morphogenesis • vascular associated smooth muscle cell development • positive regulation of epithelial to mesenchymal transition involved in endocardial cushion formation • positive regulation of vascular associated smooth muscle cell differentiation • atrioventricular canal morphogenesis • regulation of cardiac neural crest cell migration involved in outflow tract morphogenesis • positive regulation of protein kinase B signaling Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
Більше даних
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	2022	13805
Ensembl	ENSG00000106991	ENSMUSG00000026814
UniProt	P17813 Q96CG0	Q63961
RefSeq (мРНК)	NM_000118 NM_001114753 NM_001278138	NM_001146348 NM_001146350 NM_007932
RefSeq (білок)	NP_000109 NP_001108225 NP_001265067 NP_001108225.1 NP_001265067.1	NP_001139820 NP_001139822 NP_031958
Локус (UCSC)	Хр. 9: 127.82 – 127.85 Mb	Хр. 2: 32.54 – 32.57 Mb
PubMed search
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

ENG (англ. Endoglin) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 9-ї хромосоми. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 658 амінокислот, а молекулярна маса — 70 578.

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MDRGTLPLAV		ALLLASCSLS		PTSLAETVHC		DLQPVGPERG		EVTYTTSQVS
KGCVAQAPNA		ILEVHVLFLE		FPTGPSQLEL		TLQASKQNGT		WPREVLLVLS
VNSSVFLHLQ		ALGIPLHLAY		NSSLVTFQEP		PGVNTTELPS		FPKTQILEWA
AERGPITSAA		ELNDPQSILL		RLGQAQGSLS		FCMLEASQDM		GRTLEWRPRT
PALVRGCHLE		GVAGHKEAHI		LRVLPGHSAG		PRTVTVKVEL		SCAPGDLDAV
LILQGPPYVS		WLIDANHNMQ		IWTTGEYSFK		IFPEKNIRGF		KLPDTPQGLL
GEARMLNASI		VASFVELPLA		SIVSLHASSC		GGRLQTSPAP		IQTTPPKDTC
SPELLMSLIQ		TKCADDAMTL		VLKKELVAHL		KCTITGLTFW		DPSCEAEDRG
DKFVLRSAYS		SCGMQVSASM		ISNEAVVNIL		SSSSPQRKKV		HCLNMDSLSF
QLGLYLSPHF		LQASNTIEPG		QQSFVQVRVS		PSVSEFLLQL		DSCHLDLGPE
GGTVELIQGR		AAKGNCVSLL		SPSPEGDPRF		SFLLHFYTVP		IPKTGTLSCT
VALRPKTGSQ		DQEVHRTVFM		RLNIISPDLS		GCTSKGLVLP		AVLGITFGAF
LIGALLTAAL		WYIYSHTRSP		SKREPVVAVA		APASSESSST		NHSIGSTQST
PCSTSSMA

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функцією належить до фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як клітинна адгезія, ангіогенез, альтернативний сплайсинг. Локалізований у мембрані.

Література

• Lee N.Y., Blobe G.C. (2007). The interaction of endoglin with beta-arrestin2 regulates transforming growth factor-beta-mediated ERK activation and migration in endothelial cells. J. Biol. Chem. 282: 21507—21517. PMID 17540773 DOI:10.1074/jbc.M700176200
• Shovlin C.L., Hughes J.M.B., Scott J., Seidman C.E., Seidman J.G. (1997). Characterization of endoglin and identification of novel mutations in hereditary hemorrhagic telangiectasia. Am. J. Hum. Genet. 61: 68—79. PMID 9245986 DOI:10.1086/513906
• Pece-Barbara N., Cymerman U., Vera S., Marchuk D.A., Letarte M. (1999). Expression analysis of four endoglin missense mutations suggests that haploinsufficiency is the predominant mechanism for hereditary hemorrhagic telangiectasia type 1. Hum. Mol. Genet. 8: 2171—2181. PMID 10545596 DOI:10.1093/hmg/8.12.2171
• Bossler A.D., Richards J., George C., Godmilow L., Ganguly A. (2006). Novel mutations in ENG and ACVRL1 identified in a series of 200 individuals undergoing clinical genetic testing for hereditary hemorrhagic telangiectasia (HHT): correlation of genotype with phenotype. Hum. Mutat. 27: 667—675. PMID 16752392 DOI:10.1002/humu.20342
• Richards-Yutz J., Grant K., Chao E.C., Walther S.E., Ganguly A. (2010). Update on molecular diagnosis of hereditary hemorrhagic telangiectasia. Hum. Genet. 128: 61—77. PMID 20414677 DOI:10.1007/s00439-010-0825-4
• Gougos A., Letarte M. (1990). Primary structure of endoglin, an RGD-containing glycoprotein of human endothelial cells. J. Biol. Chem. 265: 8361—8364. PMID 1692830

Див. також

• Хромосома 9