Інтегрин, ізоформа альфа-2B

Інтегрин, ізоформа альфа-2B
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	1DPK, 1DPQ, 1KUP, 1KUZ, 1M8O, 1S4W, 1TYE, 2K1A, 2K9J, 2KNC, 2MTP, 2VC2, 2VDK, 2VDL, 2VDM, 2VDN, 2VDO, 2VDP, 2VDQ, 2VDR, 3FCS, 3FCU, 3NID, 3NIF, 3NIG, 3T3M, 3T3P, 3ZDX, 3ZDY, 3ZDZ, 3ZE0, 3ZE1, 3ZE2, 4CAK, 4Z7O, 4Z7Q, 5HDB, 4Z7N
Ідентифікатори
Символи	ITGA2B, BDPLT16, BDPLT2, CD41, CD41B, GP2B, GPIIb, GT, GTA, HPA3, PPP1R93, integrin subunit alpha 2b, GT1
Зовнішні ІД	OMIM: 607759 MGI: 96601 HomoloGene: 37304 GeneCards: ITGA2B
Пов'язані генетичні захворювання
	Glanzmann's thrombasthenia, platelet-type bleeding disorder 16
Реагує на сполуку
	Ептифібатид, tirofiban hydrochloride hydrate
Онтологія гена
Молекулярна функція	• GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • fibrinogen binding; • extracellular matrix binding; • identical protein binding; • зв'язування з іоном металу;
Клітинна компонента	• focal adhesion; • integrin complex; • integral component of plasma membrane; • platelet alpha granule membrane; • integral component of membrane; • мембрана; • external side of plasma membrane; • екзосома; • клітинна мембрана; • blood microparticle; • cell surface;
Біологічний процес	• extracellular matrix organization; • cell-matrix adhesion; • positive regulation of leukocyte migration; • platelet aggregation; • platelet degranulation; • адгезія клітин; • integrin-mediated signaling pathway; • regulation of megakaryocyte differentiation;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	; ; ; ;
	Більше даних
Ортологи
	3674
	16399
	ENSG00000005961
	ENSMUSG00000034664
	P08514
	Q9QUM0
	NM_000419
	NM_010575
	NP_000410
	NP_034705
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

Інтегрин, ізоформа альфа-2B (англ. Integrin subunit alpha 2b) – білок, який кодується геном ITGA2B, розташованим у людей на короткому плечі 17-ї хромосоми.^[5] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 1 039 амінокислот, а молекулярна маса — 113 377^[6].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MARALCPLQA	LWLLEWVLLL	LGPCAAPPAW	ALNLDPVQLT	FYAGPNGSQF
GFSLDFHKDS	HGRVAIVVGA	PRTLGPSQEE	TGGVFLCPWR	AEGGQCPSLL
FDLRDETRNV	GSQTLQTFKA	RQGLGASVVS	WSDVIVACAP	WQHWNVLEKT
EEAEKTPVGS	CFLAQPESGR	RAEYSPCRGN	TLSRIYVEND	FSWDKRYCEA
GFSSVVTQAG	ELVLGAPGGY	YFLGLLAQAP	VADIFSSYRP	GILLWHVSSQ
SLSFDSSNPE	YFDGYWGYSV	AVGEFDGDLN	TTEYVVGAPT	WSWTLGAVEI
LDSYYQRLHR	LRGEQMASYF	GHSVAVTDVN	GDGRHDLLVG	APLYMESRAD
RKLAEVGRVY	LFLQPRGPHA	LGAPSLLLTG	TQLYGRFGSA	IAPLGDLDRD
GYNDIAVAAP	YGGPSGRGQV	LVFLGQSEGL	RSRPSQVLDS	PFPTGSAFGF
SLRGAVDIDD	NGYPDLIVGA	YGANQVAVYR	AQPVVKASVQ	LLVQDSLNPA
VKSCVLPQTK	TPVSCFNIQM	CVGATGHNIP	QKLSLNAELQ	LDRQKPRQGR
RVLLLGSQQA	GTTLNLDLGG	KHSPICHTTM	AFLRDEADFR	DKLSPIVLSL
NVSLPPTEAG	MAPAVVLHGD	THVQEQTRIV	LDCGEDDVCV	PQLQLTASVT
GSPLLVGADN	VLELQMDAAN	EGEGAYEAEL	AVHLPQGAHY	MRALSNVEGF
ERLICNQKKE	NETRVVLCEL	GNPMKKNAQI	GIAMLVSVGN	LEEAGESVSF
QLQIRSKNSQ	NPNSKIVLLD	VPVRAEAQVE	LRGNSFPASL	VVAAEEGERE
QNSLDSWGPK	VEHTYELHNN	GPGTVNGLHL	SIHLPGQSQP	SDLLYILDIQ
PQGGLQCFPQ	PPVNPLKVDW	GLPIPSPSPI	HPAHHKRDRR	QIFLPEPEQP
SRLQDPVLVS	CDSAPCTVVQ	CDLQEMARGQ	RAMVTVLAFL	WLPSLYQRPL
DQFVLQSHAW	FNVSSLPYAV	PPLSLPRGEA	QVWTQLLRAL	EERAIPIWWV
LVGVLGGLLL	LTILVLAMWK	VGFFKRNRPP	LEEDDEEGE

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Цей білок за функціями належить до рецепторів, інтегринів. Задіяний у такому біологічному процесі як клітинна адгезія. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном кальцію. Локалізований у мембрані.

Література[ред. | ред. код]

The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Prandini M.H., Denarier E., Frachet P., Uzan G., Marguerie G. (1988). Isolation of the human platelet glycoprotein IIb gene and characterization of the 5' flanking region. Biochem. Biophys. Res. Commun. 156: 595—601. PMID 2845986 DOI:10.1016/S0006-291X(88)80884-2
Catimel B., Parmentier S., Leung L.L., McGregor J.L. (1991). Separation of important new platelet glycoproteins (GPIa, GPIc, GPIc*, GPIIa and GMP-140) by F.P.L.C. Characterization by monoclonal antibodies and gas-phase sequencing. Biochem. J. 279: 419—425. PMID 1953640 DOI:10.1042/bj2790419
Makogonenko E.M., Yakubenko V.P., Ingham K.C., Medved L.V. (1996). Thermal stability of individual domains in platelet glycoprotein IIbIIIa. Eur. J. Biochem. 237: 205—211. PMID 8620874 DOI:10.1111/j.1432-1033.1996.0205n.x
Calvete J.J., Henschen A., Gonzalez-Rodriguez J. (1989). Complete localization of the intrachain disulphide bonds and the N-glycosylation points in the alpha-subunit of human platelet glycoprotein IIb. Biochem. J. 261: 561—568. PMID 2775232 DOI:10.1042/bj2610561
Calvete J.J., Muniz-Diaz E. (1993). Localization of an O-glycosylation site in the alpha-subunit of the human platelet integrin GPIIb/IIIa involved in Baka (HPA-3a) alloantigen expression. FEBS Lett. 328: 30—34. PMID 7688323 DOI:10.1016/0014-5793(93)80959-X