Ангіотензинперетворювальний фермент

Матеріал з Вікіпедії — вільної енциклопедії.
(Перенаправлено з ACE (ген))
Перейти до: навігація, пошук
ACE
PDB 1o86 EBI.jpg
Наявні структури
PDB Пошук ортологів: PDBe RCSB
Ідентифікатори
Символи ACE, angiotensin I converting enzyme, ACE1, CD143, DCP, DCP1, ICH, MVCD3, Angiotensin-converting enzyme
Зовнішні ІД OMIM: 106180 MGI: 87874 HomoloGene: 37351 GeneCards: ACE
Реагує на сполуку
Каптоприл, Цилазаприл, Еналаприл, imidapril, Трандолаприл, Зофеноприл[1]
Шаблон експресії
PBB GE ACE 209749 s at fs.png
Більше даних
Ортологи
Види Людина Миша
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq (мРНК)
NM_000789
NM_001178057
NM_152830
NM_152831
NM_009598
NM_207624
NM_001281819
RefSeq (білок)
NP_000780
NP_001171528
NP_690043
NP_001268748
NP_033728
NP_997507
Локус (UCSC) Хр. 17: 63.48 – 63.5 Mb Хр. 11: 105.97 – 105.99 Mb
PubMed search [2] [3]
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

ACE (англ. Angiotensin I converting enzyme) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 17-ї хромосоми.[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 1 306 амінокислот, а молекулярна маса — 149 715[5].

Послідовність амінокислот

Кодований геном білок за функціями належить до гідролаз, протеаз, металопротеаз, карбоксипептидаз, фосфопротеїнів. Задіяний у такому біологічному процесі, як альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном цинку. Локалізований у клітинній мембрані, цитоплазмі, мембрані. Також секретований назовні.

Література[ред.ред. код]

  • Ehlers M.R.W., Fox E.A., Strydom D.J., Riordan J.F. (1989). Molecular cloning of human testicular angiotensin-converting enzyme: the testis isozyme is identical to the C-terminal half of endothelial angiotensin-converting enzyme.. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 86. с. 7741 — 7745.  PubMed DOI:10.1073/pnas.86.20.7741
  • Rieder M.J., Taylor S.L., Clark A.G., Nickerson D.A. (1999). Sequence variation in the human angiotensin converting enzyme.. Nat. Genet. 22. с. 59 — 62.  PubMed DOI:10.1038/8760
  • Sugimura K., Tian X.-L., Hoffmann S., Ganten D., Bader M. (1998). Alternative splicing of the mRNA coding for the human endothelial angiotensin-converting enzyme: a new mechanism for solubilization.. Biochem. Biophys. Res. Commun. 247. с. 466 — 472.  PubMed DOI:10.1006/bbrc.1998.8813
  • Ehlers M.R.W., Riordan J.F. (1991). Angiotensin-converting enzyme: zinc- and inhibitor-binding stoichiometries of the somatic and testis isozymes.. Biochemistry 30. с. 7118 — 7126.  PubMed DOI:10.1021/bi00243a012
  • Sturrock E.D., Yu X.C., Wu Z., Biemann K., Riordan J.F. (1996). Assignment of free and disulfide-bonded cysteine residues in testis angiotensin-converting enzyme: functional implications.. Biochemistry 35. с. 9560 — 9566.  PubMed DOI:10.1021/bi960243x
  • Kohlstedt K., Shoghi F., Mueller-Esterl W., Busse R., Fleming I. (2002). CK2 phosphorylates the angiotensin-converting enzyme and regulates its retention in the endothelial cell plasma membrane.. Circ. Res. 91. с. 749 — 756.  PubMed DOI:10.1161/01.RES.0000038114.17939.C8

Примітки[ред.ред. код]

Див. також[ред.ред. код]

Молекула міоглобіну Це незавершена стаття про білки.
Ви можете допомогти проекту, виправивши або дописавши її.