Легкий ланцюг міозину 9

Легкий ланцюг міозину 9
Ідентифікатори
Символи	MYL9, LC20, MLC-2C, MLC2, MRLC1, MYRL2, myosin light chain 9
Зовнішні ІД	OMIM: 609905 MGI: 2138915 HomoloGene: 21230 GeneCards: MYL9
Онтологія гена Молекулярна функція • calcium ion binding • structural constituent of muscle • зв'язування з іоном металу Клітинна компонента • myosin complex • гіалоплазма • muscle myosin complex Біологічний процес • platelet aggregation • regulation of muscle contraction • м'язове скорочення • regulation of megakaryocyte differentiation Джерела:Amigo / QuickGO
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	10398	98932
Ensembl	ENSG00000101335	ENSMUSG00000067818
UniProt	P24844	Q9CQ19
RefSeq (мРНК)	NM_181526 NM_006097	NM_172118
RefSeq (білок)	NP_006088 NP_852667	NP_742116
Локус (UCSC)	Хр. 20: 36.54 – 36.55 Mb	Хр. 2: 156.78 – 156.78 Mb
PubMed search
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

Легкий ланцюг міозину 9 (англ. Myosin light chain 9) – білок, який кодується геном MYL9, розташованим у людей на короткому плечі 20-ї хромосоми. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 172 амінокислот, а молекулярна маса — 19 827.

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MSSKRAKAKT		TKKRPQRATS		NVFAMFDQSQ		IQEFKEAFNM		IDQNRDGFID
KEDLHDMLAS		LGKNPTDEYL		EGMMSEAPGP		INFTMFLTMF		GEKLNGTDPE
DVIRNAFACF		DEEASGFIHE		DHLRELLTTM		GDRFTDEEVD		EMYREAPIDK
KGNFNYVEFT		RILKHGAKDK		DD

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін

Y: Тирозин

Цей білок за функціями належить до білкових моторів, міозинів, м'язових білків. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном кальцію.

Література

• Kumar C.C., Mohan S.R., Zavodny P.J., Narula S.K., Leibowitz P.J. (1989). Characterization and differential expression of human vascular smooth muscle myosin light chain 2 isoform in nonmuscle cells.. Biochemistry 28: 4027 — 4035.  PubMed DOI:10.1021/bi00435a059
• Iwasaki T., Murata-Hori M., Ishitobi S., Hosoya H. (2001). Diphosphorylated MRLC is required for organization of stress fibers in interphase cells and the contractile ring in dividing cells.. Cell Struct. Funct. 26: 677 — 683.  PubMed DOI:10.1247/csf.26.677
• The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC).. Genome Res. 14: 2121 — 2127. 2004.  PubMed DOI:10.1101/gr.2596504
• Tan I., Yong J., Dong J.M., Lim L., Leung T. (2008). A tripartite complex containing MRCK modulates lamellar actomyosin retrograde flow.. Cell 135: 123 — 136.  PubMed DOI:10.1016/j.cell.2008.09.018
• Tan I., Lai J., Yong J., Li S.F., Leung T. (2011). Chelerythrine perturbs lamellar actomyosin filaments by selective inhibition of myotonic dystrophy kinase-related Cdc42-binding kinase.. FEBS Lett. 585: 1260 — 1268.  PubMed DOI:10.1016/j.febslet.2011.03.054
• Shoval Y., Berissi H., Kimchi A., Pietrokovski S. (2011). New modularity of DAP-kinases: alternative splicing of the DRP-1 gene produces a ZIPk-like isoform.. PLoS ONE 6: E17344 — E17344.  PubMed DOI:10.1371/journal.pone.0017344

Див. також

• Хромосома 20