Важкий ланцюг міозину, ізоформа 9

Важкий ланцюг міозину, ізоформа 9
Наявні структури PDB Пошук ортологів: PDBe RCSB Список кодів PDB 2LNK, 3ZWH, 4CFQ, 4CFR, 4ETO
Ідентифікатори
Символи	MYH9, BDPLT6, DFNA17, EPSTS, FTNS, MHA, NMHC-II-A, NMMHC-IIA, NMMHCA, myosin, heavy chain 9, non-muscle, myosin heavy chain 9, MATINS
Зовнішні ІД	OMIM: 160775 MGI: 107717 HomoloGene: 129835 GeneCards: MYH9
Пов'язані генетичні захворювання
autosomal dominant nonsyndromic deafness 17, MYH9-related disorder
Онтологія гена Молекулярна функція • protein homodimerization activity • nucleotide binding • microfilament motor activity • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • ADP binding • protein-membrane adaptor activity • calmodulin binding • ATPase activity • protein domain specific binding • actin binding • cytoskeletal motor activity • ATP binding • RNA binding • cadherin binding • actin filament binding • microtubule motor activity • microtubule binding Клітинна компонента • myosin II filament • cell cortex • brush border • actomyosin • myosin complex • integrin complex • ruffle • клітинне ядро • cell leading edge • actomyosin contractile ring • Цитоскелет • Борозна розщеплення • cortical cytoskeleton • actin cytoskeleton • Веретено поділу • мембрана • COP9 signalosome • екзосома • neuromuscular junction • цитоплазма • гіалоплазма • focal adhesion • клітинна мембрана • stress fiber • uropod • immunological synapse • myosin II complex • GO:0005578 Позаклітинна матриця Біологічний процес • in utero embryonic development • protein transport • monocyte differentiation • uropod organization • адгезія клітин • cell morphogenesis involved in differentiation • Тромбоцитопоез • leukocyte migration • establishment of meiotic spindle localization • blood vessel endothelial cell migration • establishment of T cell polarity • myoblast fusion • membrane protein ectodomain proteolysis • actomyosin structure organization • Ангіогенез • integrin-mediated signaling pathway • actin cytoskeleton reorganization • regulation of cell shape • actin filament-based movement • platelet aggregation • GO:0043147 meiotic spindle organization • phagocytosis, engulfment • negative regulation of actin filament severing • positive regulation of protein processing in phagocytic vesicle • cytokinetic process • cell-cell adhesion • microtubule-based movement Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
Більше даних
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	4627	17886
Ensembl	ENSG00000100345	ENSMUSG00000022443
UniProt	P35579 Q5BKV1	Q8VDD5
RefSeq (мРНК)	NM_002473	NM_022410
RefSeq (білок)	NP_002464 NP_002464.1	NP_071855
Локус (UCSC)	Хр. 22: 36.28 – 36.39 Mb	Хр. 15: 77.64 – 77.73 Mb
PubMed search
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

Важкий ланцюг міозину, ізоформа 9 (англ. Myosin heavy chain 9) – білок, який кодується геном MYH9, розташованим у людей на короткому плечі 22-ї хромосоми. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 1 960 амінокислот, а молекулярна маса — 226 532.

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MAQQAADKYL		YVDKNFINNP		LAQADWAAKK		LVWVPSDKSG		FEPASLKEEV
GEEAIVELVE		NGKKVKVNKD		DIQKMNPPKF		SKVEDMAELT		CLNEASVLHN
LKERYYSGLI		YTYSGLFCVV		INPYKNLPIY		SEEIVEMYKG		KKRHEMPPHI
YAITDTAYRS		MMQDREDQSI		LCTGESGAGK		TENTKKVIQY		LAYVASSHKS
KKDQGELERQ		LLQANPILEA		FGNAKTVKND		NSSRFGKFIR		INFDVNGYIV
GANIETYLLE		KSRAIRQAKE		ERTFHIFYYL		LSGAGEHLKT		DLLLEPYNKY
RFLSNGHVTI		PGQQDKDMFQ		ETMEAMRIMG		IPEEEQMGLL		RVISGVLQLG
NIVFKKERNT		DQASMPDNTA		AQKVSHLLGI		NVTDFTRGIL		TPRIKVGRDY
VQKAQTKEQA		DFAIEALAKA		TYERMFRWLV		LRINKALDKT		KRQGASFIGI
LDIAGFEIFD		LNSFEQLCIN		YTNEKLQQLF		NHTMFILEQE		EYQREGIEWN
FIDFGLDLQP		CIDLIEKPAG		PPGILALLDE		ECWFPKATDK		SFVEKVMQEQ
GTHPKFQKPK		QLKDKADFCI		IHYAGKVDYK		ADEWLMKNMD		PLNDNIATLL
HQSSDKFVSE		LWKDVDRIIG		LDQVAGMSET		ALPGAFKTRK		GMFRTVGQLY
KEQLAKLMAT		LRNTNPNFVR		CIIPNHEKKA		GKLDPHLVLD		QLRCNGVLEG
IRICRQGFPN		RVVFQEFRQR		YEILTPNSIP		KGFMDGKQAC		VLMIKALELD
SNLYRIGQSK		VFFRAGVLAH		LEEERDLKIT		DVIIGFQACC		RGYLARKAFA
KRQQQLTAMK		VLQRNCAAYL		KLRNWQWWRL		FTKVKPLLQV		SRQEEEMMAK
EEELVKVREK		QLAAENRLTE		METLQSQLMA		EKLQLQEQLQ		AETELCAEAE
ELRARLTAKK		QELEEICHDL		EARVEEEEER		CQHLQAEKKK		MQQNIQELEE
QLEEEESARQ		KLQLEKVTTE		AKLKKLEEEQ		IILEDQNCKL		AKEKKLLEDR
IAEFTTNLTE		EEEKSKSLAK		LKNKHEAMIT		DLEERLRREE		KQRQELEKTR
RKLEGDSTDL		SDQIAELQAQ		IAELKMQLAK		KEEELQAALA		RVEEEAAQKN
MALKKIRELE		SQISELQEDL		ESERASRNKA		EKQKRDLGEE		LEALKTELED
TLDSTAAQQE		LRSKREQEVN		ILKKTLEEEA		KTHEAQIQEM		RQKHSQAVEE
LAEQLEQTKR		VKANLEKAKQ		TLENERGELA		NEVKVLLQGK		GDSEHKRKKV
EAQLQELQVK		FNEGERVRTE		LADKVTKLQV		ELDNVTGLLS		QSDSKSSKLT
KDFSALESQL		QDTQELLQEE		NRQKLSLSTK		LKQVEDEKNS		FREQLEEEEE
AKHNLEKQIA		TLHAQVADMK		KKMEDSVGCL		ETAEEVKRKL		QKDLEGLSQR
HEEKVAAYDK		LEKTKTRLQQ		ELDDLLVDLD		HQRQSACNLE		KKQKKFDQLL
AEEKTISAKY		AEERDRAEAE		AREKETKALS		LARALEEAME		QKAELERLNK
QFRTEMEDLM		SSKDDVGKSV		HELEKSKRAL		EQQVEEMKTQ		LEELEDELQA
TEDAKLRLEV		NLQAMKAQFE		RDLQGRDEQS		EEKKKQLVRQ		VREMEAELED
ERKQRSMAVA		ARKKLEMDLK		DLEAHIDSAN		KNRDEAIKQL		RKLQAQMKDC
MRELDDTRAS		REEILAQAKE		NEKKLKSMEA		EMIQLQEELA		AAERAKRQAQ
QERDELADEI		ANSSGKGALA		LEEKRRLEAR		IAQLEEELEE		EQGNTELIND
RLKKANLQID		QINTDLNLER		SHAQKNENAR		QQLERQNKEL		KVKLQEMEGT
VKSKYKASIT		ALEAKIAQLE		EQLDNETKER		QAACKQVRRT		EKKLKDVLLQ
VDDERRNAEQ		YKDQADKAST		RLKQLKRQLE		EAEEEAQRAN		ASRRKLQREL
EDATETADAM		NREVSSLKNK		LRRGDLPFVV		PRRMARKGAG		DGSDEEVDGK
ADGAEAKPAE

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Цей білок за функціями належить до білкових моторів, міозинів. Задіяний у таких біологічних процесах як клітинна адгезія, пдтримання форми клітини. Білок має сайт для зв'язування з АТФ, нуклеотидами, молекулою актину, молекулою кальмодуліну. Локалізований у цитоплазмі, цитоскелеті.

Література

• Kato S., Ohtoko K., Ohtake H., Kimura T. (2005). Vector-capping: a simple method for preparing a high-quality full-length cDNA library. DNA Res. 12: 53—62. PMID 16106752 DOI:10.1093/dnares/12.1.53
• Saez C.G., Myers J.C., Shows T.B., Leinwand L.A. (1990). Human nonmuscle myosin heavy chain mRNA: generation of diversity through alternative polyadenylylation. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 87: 1164—1168. PMID 1967836 DOI:10.1073/pnas.87.3.1164
• Beausoleil S.A., Villen J., Gerber S.A., Rush J., Gygi S.P. (2006). A probability-based approach for high-throughput protein phosphorylation analysis and site localization. Nat. Biotechnol. 24: 1285—1292. PMID 16964243 DOI:10.1038/nbt1240
• Giorgianni F., Zhao Y., Desiderio D.M., Beranova-Giorgianni S. (2007). Toward a global characterization of the phosphoproteome in prostate cancer cells: identification of phosphoproteins in the LNCaP cell line. Electrophoresis. 28: 2027—2034. PMID 17487921 DOI:10.1002/elps.200600782
• Takizawa N., Ikebe R., Ikebe M., Luna E.J. (2007). Supervillin slows cell spreading by facilitating myosin II activation at the cell periphery. J. Cell Sci. 120: 3792—3803. PMID 17925381 DOI:10.1242/jcs.008219
• Carrascal M., Ovelleiro D., Casas V., Gay M., Abian J. (2008). Phosphorylation analysis of primary human T lymphocytes using sequential IMAC and titanium oxide enrichment. J. Proteome Res. 7: 5167—5176. PMID 19367720 DOI:10.1021/pr800500r

Див. також

• Хромосома 22